【摘 要】
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Rdaxin(松弛素)作为一种重要的调节生殖功能的激素，也参与神经垂体激素的分泌、大脑发育和心血管系统功能稳态等广泛生理过程的调节，在器官组织纤维化、肿瘤的发展和转移及其心
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Rdaxin(松弛素)作为一种重要的调节生殖功能的激素，也参与神经垂体激素的分泌、大脑发育和心血管系统功能稳态等广泛生理过程的调节，在器官组织纤维化、肿瘤的发展和转移及其心血管疾病发病中具有重要的病理生理意义。
最近发现，relaxin的受体(LGR7)是富含亮氨酸重复序列的G蛋白偶联受体家族(LGR)的成员，具有很大的胞外结构域，是配体结合的主要活性部位。为了研究LGR7胞外结构域的特征，我们将LGR7的胞外段结构域(7BP)与CD8的单次跨膜序列融合，使7BP表达在细胞膜上。定位在细胞膜上的7BP具有结合松弛素的活性，并能通过所设计的酶切位点，在蛋白内切酶作用下，转变为可溶性蛋白。纯化得到的7BP仍然可以结合松弛素，是受体LGR7的抑制剂。通过用SELDI-TOF-MS和糖苷酶分析7BP蛋白，表明在HEK293T细胞中表达的LGR7的胞外段结构域具有N-糖基化修饰。N-糖基化是哺乳动物细胞中最重要的翻译后修饰之一，识别保守序列NXS/T，在其N位点共价连接寡糖链。在本研究中，我们通过定点突变6个潜在的N-糖基化位点，构建了一系列不同糖基化程度的LGR7，确定了Asn-14，Asn-105，Asn-242，Asn-250，Asn-303和Ash-346均发生了N-糖基化，并且这6个糖基化位点在物种间高度保守。我们发现，仅缺失任何单一位点的N-糖基化不影响受体的胞内运输和配体结合活性，但Asn-303的N-糖基化是受体理想状态下信号转导所必需的。仅保留一个位点的N-糖基化或完全缺失N-糖基化，受体在细胞膜上的表达量仅为野生型的4-70％。此外，N-糖基化对维持受体的构象也具有非常重要的作用。缺失2个位点的N-糖基化，导致受体完全丧失了配体结合活性和信号转导功能。
综上所述，本研究再次证明了LGR7的胞外段结构域是配体结合的主要部位，并具有N-糖基化修饰。同时，首次全面分析了N-糖基化对LGR7功能的调节作用，证明了N-糖基化修饰的重要性，加深了对LGR7结构与功能关系的理解。
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