蛋白质起源是生命起源研究的核心课题之一。以前通过分析小分子配体在蛋白质空间中的分布模式，我们提出了原始蛋白结构起源的小分子诱导模型，即c.37折叠类型是小分子配体ATP诱导、选择产生的。本论文拟采用cDNA展示技术对该模型进行检验，并在此基础上探讨原始蛋白的结构起源问题。　　首先，利用小盒式编码文库的构建的策略，构建了由15种简化氨基酸组成的随机DNA文库，该文库共编码137个氨基酸，其随机编码区为108个氨基酸，库容量为3×1013。　　其次，基于cDNA展示技术，采用ATP对于随机肽库进行了6轮筛选，筛选获得的DNA序列进行PE250 MiSeq测序，发现丰度最高序列和c.37折叠类型最相似，初步验证了原始蛋白结构起源的小分子诱导模型。　　最后，针对丰度最高序列进行表达载体构建，高效自诱导培养，获得高纯度蛋白，浓度约为4mg/mL。采用TNP-ATP荧光方法测定了ATP结合能力，Kd为1.63±0.055μM，采用钼酸盐-孔雀石绿分光光度法测定NTP水解活性，发现该蛋白同时具有水解ATP及GTP的活性，转化率分别为:23±1.25/h，12±1.633/h。上述结果表明该蛋白具有ATP结合和水解活性，更进一步支持了原始蛋白结构起源的小分子诱导模型。