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采用二次回归正交旋转组合试验方法，对大麦种子中水溶性蛋白组分的提取工艺进行了研究，得出了大麦种子水溶蛋白组分提取量与料液浓度、浸提温度和浸提时间的数学模型，确定了大麦籽粒水溶蛋白组分最佳提取条件为料液浓度9.1％，浸提温度20℃，浸提时间3h。以四个大麦品种为材料研究了萌发过程中种子清蛋白含量变化情况。结果表明，萌发六天种子中清蛋白含量比原麦有0.4到1.3倍不同程度的增长。SDS-PAGE图谱显示，大麦种子中清蛋白缺乏高分子量蛋白组分，富含中、低分子量蛋白亚基，其亚基分子量在10-66 kDa间分布，萌发过程中在25-45 kDa间的蛋白谱带分布丰富，变化复杂。采用蛋白质组分连续累进提取分析法，检测了上述四个品种大麦种子萌发前后各蛋白组分含量变化。结果表明：种子中清蛋白含量较低，占总蛋白含量的3％-5％。萌发后含量升高，发芽第四天达到最大值约10％，焙焦后含量略有下降；发芽2天后球蛋白达到最大值，由3％升至6％；醇溶蛋白在萌发过程中明显减少，Esterel变化最大，减少了总氮的7.14％，其它三个品种减少了4到6个百分点；谷蛋白含量在萌发过程中略呈升高。以垦啤8号和Harrington为材料研究了大麦种子萌发过程中醇溶蛋白、游离氨基酸和内肽酶活力的变化。垦啤8号的醇溶蛋白含量高，但其降解量多。其游离氨基酸增长量略高于Harrington。发芽期间国产品种内肽酶活力始终高于进口品种。以上表明，与Harrington相比，虽然国产品种垦啤8号含氮量高，但其内肽酶活力升高快，最大酶活力高，醇溶蛋白降解、转化为可输出氮的进程快，有制造优质麦芽的潜力。根据不同蛋白组分溶解特性以不同溶剂依次提取了大麦、麦芽以及糖化后麦糟中蛋白组分，并用SDS-PAGE分析了他们的生化特性。结果表明：在非还原条件下，从大麦中提取到了单体C和一部分B醇溶蛋白组分，而在还原条件下提取到了C、B和D醇溶蛋白组分。制麦过程中，二硫键被还原，B和D醇溶蛋白被水解。在麦芽中提取不到D醇溶蛋白，B醇溶蛋白组分提取量在还原和非还原条件下基本相同。非还原条件下提取了麦糟中大部分的C醇溶蛋白组分，而在还原条件下提取到了B组分和更多的C组分。可能是糖化过程诱导了二硫键的形成和聚集，糖化麦汁中沉淀物应该是由B醇溶蛋白组分形成。