【摘 要】
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采用硫酸铵沉淀、DEAE纤维素柱层析、Phenyl Sepharose6 Fast Flow疏水柱层析等方法,得到电泳纯的漆酶同工酶Lacl,纯化倍数为318.4,比活力为159.2U/mg,活力回收率为18.6﹪.用SD
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采用硫酸铵沉淀、DEAE纤维素柱层析、Phenyl Sepharose6 Fast Flow疏水柱层析等方法,得到电泳纯的漆酶同工酶Lacl,纯化倍数为318.4,比活力为159.2U/mg,活力回收率为18.6﹪.用SDS-PAGE测得该酶分子量为60.3KDa,而经质谱分析为55.94KDa.最适反应温度为65℃,最适反应pH值为2.2～2.8,酶的等电点pI(室温)为4.02,其N末端序列为Ala-Ile-Gly-Pro-Val-Thr-Asp-Leu,用硫酸-酚法测得其含糖量为49.2﹪.25℃下,以ABTS为底物的Km为17.5μmol/L.该酶在45℃,pH3.0～9.5较稳定.Cu<2+>对酶活有明显的促进作用,Fe<2+>完全抑制酶的活性,Mn<2+>对酶活无明显影响.DTT（Dithiothreitol,二硫苏糖醇）和NaN<,3>完全抑制酶的活性.Koshland试剂对漆酶的活力影响比较大,色氨酸可能是酶活力的必需基团.
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