蛋白质的糖基化修饰是一种重要的翻译后修饰，在生命三域中普遍存在。在真核生物和细菌中，对糖基化修饰的机制和功能已有较为详尽的研究，而在古菌中的研究则比较滞后。对古菌蛋白质糖基化修饰的研究仅在少数几种模式古菌中有开展，并且主要集中于N-糖基化修饰的研究，对古菌O-糖基化修饰的机制则基本不了解。　　在本论文中，我们以嗜盐古菌西班牙盐盒菌(Haloarcula hispanica)为研究对象，从糖蛋白、糖链结构、糖链合成相关基因以及糖基化修饰的生物学功能等方面进行了研究。我们首先鉴定了西班牙盐盒菌的表层蛋白（S-层蛋白），发现该菌的S-层由两个同源的蛋白组成，并证明这两种S-层蛋白均被N-连接的6-sulfo-QuiNβ-(1，6)-[Glcα-(1，2)-]Gal和O-连接的Glcα-(1，4)-Gal糖链修饰。　　此外，在西班牙盐盒菌中，我们以多萜醇磷酸甘露糖-蛋白质O-甘露糖基转移酶(PMT)检索得到了两个基因agl22和aogA，并构建了单基因的敲除株。在aogA基因敲除株中，多种多萜醇磷酸连接的己糖(Dol-P-Hex)积累，并且S-层蛋白不能被N-和O-糖链所修饰;生物信息学分析表明，AogA具有PMT的典型拓扑结构和保守区。根据这些结果推测，AogA可能是负责向S-层蛋白转移O-糖链中第一个半乳糖的蛋白质O-半乳糖基转移酶(PGT)，而N-糖基化修饰受阻可能是由于缺失O-糖基化修饰所致。此外，该突变株在高盐环境中的生长能力严重下降，S-层结构增厚，细胞形态的维持及细胞分裂也受到了严重影响。　　在agl22基因敲除株中，多萜醇磷酸连接的N-糖链前体仍可合成，但S-层糖蛋白不能被N-糖链所修饰;与寡糖基转移酶AglB的序列比对发现Agl22含有保守的DXD、DXXK，但不具有WWDYG保守区。这些结果表明，Agl22可能是一种催化N-糖基化修饰的新型寡糖基转移酶(OTase)。另外，突变株在高盐环境下的生存能力和S-层结构未发生明显变化，表明N-糖基化修饰对西班牙盐盒菌的生存并非必需的，但可能具有抑制细菌或真菌生长的生态功能。