【摘 要】
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蛋白质的糖基化修饰是一种重要的翻译后修饰,在生命三域中普遍存在。在真核生物和细菌中,对糖基化修饰的机制和功能已有较为详尽的研究,而在古菌中的研究则比较滞后。对古菌蛋白
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蛋白质的糖基化修饰是一种重要的翻译后修饰,在生命三域中普遍存在。在真核生物和细菌中,对糖基化修饰的机制和功能已有较为详尽的研究,而在古菌中的研究则比较滞后。对古菌蛋白质糖基化修饰的研究仅在少数几种模式古菌中有开展,并且主要集中于N-糖基化修饰的研究,对古菌O-糖基化修饰的机制则基本不了解。 在本论文中,我们以嗜盐古菌西班牙盐盒菌(Haloarcula hispanica)为研究对象,从糖蛋白、糖链结构、糖链合成相关基因以及糖基化修饰的生物学功能等方面进行了研究。我们首先鉴定了西班牙盐盒菌的表层蛋白(S-层蛋白),发现该菌的S-层由两个同源的蛋白组成,并证明这两种S-层蛋白均被N-连接的6-sulfo-QuiNβ-(1,6)-[Glcα-(1,2)-]Gal和O-连接的Glcα-(1,4)-Gal糖链修饰。 此外,在西班牙盐盒菌中,我们以多萜醇磷酸甘露糖-蛋白质O-甘露糖基转移酶(PMT)检索得到了两个基因agl22和aogA,并构建了单基因的敲除株。在aogA基因敲除株中,多种多萜醇磷酸连接的己糖(Dol-P-Hex)积累,并且S-层蛋白不能被N-和O-糖链所修饰;生物信息学分析表明,AogA具有PMT的典型拓扑结构和保守区。根据这些结果推测,AogA可能是负责向S-层蛋白转移O-糖链中第一个半乳糖的蛋白质O-半乳糖基转移酶(PGT),而N-糖基化修饰受阻可能是由于缺失O-糖基化修饰所致。此外,该突变株在高盐环境中的生长能力严重下降,S-层结构增厚,细胞形态的维持及细胞分裂也受到了严重影响。 在agl22基因敲除株中,多萜醇磷酸连接的N-糖链前体仍可合成,但S-层糖蛋白不能被N-糖链所修饰;与寡糖基转移酶AglB的序列比对发现Agl22含有保守的DXD、DXXK,但不具有WWDYG保守区。这些结果表明,Agl22可能是一种催化N-糖基化修饰的新型寡糖基转移酶(OTase)。另外,突变株在高盐环境下的生存能力和S-层结构未发生明显变化,表明N-糖基化修饰对西班牙盐盒菌的生存并非必需的,但可能具有抑制细菌或真菌生长的生态功能。
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