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O-GlcNAc是广泛存在于蛋白质丝/苏氨酸残基上的一种动态、可逆的蛋白翻译后修饰。研究表明，O-GlcNAc修饰与神经退行性疾病、糖尿病、癌症等许多疾病密切相关。O-GlcNAc修饰过程由Ⅳ_乙酰氨基葡萄糖转移酶(OGT)和N-乙酰氨基葡萄糖苷酶(OGA)共同调节完成。其中，OGT负责O-GlcNAc的添加，而OGA负责O-GlcNAc的移除。体内存在三种不同类型的OGT：分子量为116KD的ncOGT(nuclear cytoplasmic OGT)、103KD的mOGT(mitochondrial OGT)和78KD的sOGT(short OGT)。
事实上，OGT不仅可以糖基化其底物蛋白或多肽，还能够进行自身O-GlcNAc糖基化修饰。但对于这方面的研究报道还少之甚少，该修饰对OGT的具体调节机制及其在体内起到何种作用还并不清楚。
体外研究表明，三种类型的OGT中sOGT的自身O-GlcNAc修饰现象最为显著，因此我们选择sOGT作为本文的研究对象。本文利用大肠杆菌表达系统及镍亲和层析方法得到了纯度较高、活性较好的sOGT蛋白；借助LC-MS、定点突变PCR、Western Blot等技术实现了sOGT蛋白上6个O-GlcNAc修饰位点(T12，S18，T38，S52，T449，T662)的定位；分别以十七肽CKⅡ、Nup62蛋白为底物初步探索了O-GlcNAc修饰对sOGT功能的影响。结果发现，O-GlcNAc修饰对于sOGT的多肽糖基转移酶活性并无显著影响；但当以Nup62蛋白为底物时，sOGT WT可以对Nup62进行糖基化修饰，而缺失O-GlcNAc修饰的sOGT突变体(T12A&S18A&T38A&S52A&T449A&T662A)则不能将Nup62蛋白糖基化，这说明O-GlcNAc修饰对sOGT的功能有一定影响。此项研究对于理解OGT对细胞途径的调节机制起到很大帮助作用，并为今后的相关研究工作提供了科学依据。