在人体的组织和器官中,包含有10万多种不同的蛋白质。落实到细胞而言,蛋白质含量占据了细胞干重的一半。这些蛋白质都是由20种基本的氨基酸组成,任何一个氨基酸的突变或者是空间位置的改变,都可能对人体造成不可忽视的伤害。构象病就是因为蛋白质的二级结构或者三级、四级结构出现异常所导致的。很大一部分的构象病对人类而言是致命的,比如疯牛病、帕金森氏病还有一些癌症等。而在这些疾病面前,我们除了预防,并没有治愈性的手段去治疗真正的疾病患者。追本溯源,要想解决这一类的医学难题,弄清楚蛋白质的折叠机理是必不可少的。本文以Landau-Ginzburg-Wilson方法推导的自由能函数为基础,使用离散非线性薛定谔（DNLS）方程的暗孤子解构建人胰岛素的结构模块,用相应的多孤子模型建模人胰岛素的主链,并在Glauber动力学下,重复模拟其解折叠和再折叠过程,统计研究其结构的柔性,具体的工作如下:（1）采用3孤子构建人胰岛素C3-C20片段,得到精度为0.76的孤子构型。将其当成初始状态,在Glauber动力学下进行非平衡动力学模拟。重复模拟,统计研究末态结构的RMSD、Rg、En等参数。结果显示,低温扰动后的结构会在构象空间出现明显的聚类现象。选取高温设置为10^-4,统计分析6454次模拟的末态结构,可以发现,这6454个结构在RMSD-Rg空间存在四个大的聚类,聚类1的结构与实验结构之间的差距最小,且没有其他三个聚类中的结构紧凑。N端螺旋的微小摆动是聚类2和聚类1构象差异的主要原因;聚类3和聚类4相比于前两个类而言,构象变化较大,且这种变化已经涉及到二级结构的变形。分析发现,在真实的蛋白质中,发生变形的这段螺旋结构内存在一个链内二硫键。（2）采用6孤子构建人胰岛素D5-D29片段,得到精度为0.765的孤子构型。重复模拟其解折叠和再折叠过程,统计分析D链结构的柔性。结果显示,当高温扰动确定在0.1时,3064个末态结构的构象中,存在两个大的聚类。且两个类之间,结构的主要差异在与LOOP结构的偏转。统计研究末态结构的RMSD、Rg、En等参数,发现在末态结构的能量中,出现了3个比初始构象更低的能级。增大扰动的温度,统计多次模拟的末态结构的能量,虽然其分布仍是分离的,但所有末态构象的能级都比初始构象的能级小。