在本论文中，我们应用液相核磁共振方法研究了一系列具有重要生物学功能的蛋白质和多肽的溶液结构、动力学及其与配体的相互作用，为阐述这些蛋白质和多肽的生物学功能和分子机制提供了重要的结构基础及动力学依据。论文分为七章，研究了七个蛋白质及多肽的结构，动力学以及相互作用。　　 论文第一章研究了一种从无指盘臭蛙皮肤分泌物中分离得到的凝集素多肽odorranalectin，它是目前世界上发现的最小的凝集素。我们用液相核磁共振方法解析了该凝集素多肽的溶液结构，发现该多肽形成了一种p转角型的结构，由一对二硫键Cys6-Cys16和三对氢键Phe7-Alal5，Tyr9-Val13，Tyr9-Glyl2稳定了结构。我们还采用NMR滴定方法研究了odorranalectin与岩藻糖的相互作用位点，发现岩藻糖结合在odorranalectin的二硫键及其周围的五个氨基酸残基。第二章研究了从金环蛇体内发现的抗菌肽cathelicidin-BF，该多肽能够有效地杀死细菌和真菌。我们采用NMR和圆二色谱技术，解析了蛇抗菌肽cathelicidin-BF的二级结构，该多肽在水溶液中不具有规则的二级结构，但在膜环境下则形成了一个两亲性的α螺旋，从而发挥抗菌功能。第三章解析了首次在两栖动物中发现的神经毒素anntoxin的溶液结构，发现该毒素多肽具有Kunitz类型的折叠，与芋螺毒素conkunitzin-S1类似，仅具有该类型结构中三对保守的二硫键中的两对。结构比较发现，该多肽与conkunitzin-S1具有很高的结构相似性，该结构的解析将促进对anntoxin抗菌机制的研究。在第四章中，我们用NMR滴定方法研究了一种新型的皮肤抗氧化多肽anntioxidin-RP1及其突变体与ABTS自由基的相互作用，为深入阐明anntioxidin-RP1清除自由基、抗氧化机制提供了重要的结构基础。　　 为了阐明低等单细胞真核生物的中心蛋白特征，在第五章中解析了八肋游仆虫中心蛋白N端结构域截短型EoCen-Ns在钙饱和条件下的溶液结构，并首次研究了N端结构域EoCen-N及其截短型结构域EoCen-Ns的动力学。研究结果表明了在钙离子存在的条件下，中心蛋白N端结构域EoCen-Ns采取了开放型构象；不同的钙结合位点的氨基酸具有不同的钙结合能力，也具有不同的动力学特征。在第六章中，我们首次解析了大肠杆菌氧化还原酶CcmH19-99结构域的还原型溶液结构，并分析了其结构特征。还原型CcmH19-99结构域虽然具有CXXC的保守序列，但是却具有不同于现有硫氧还蛋白的结构特征，该结构域与其同源蛋白的结构相似，由三股α螺旋构成。在氧化和还原两种不同的状态下，活性部位CXXC及其周围的氨基酸残基在三级结构上具有很大的差别。最后一章研究了参与组蛋白修饰的转录调控因子MRG15和EAF3的Chromo结构域与三甲基化组蛋白H3K36me3多肽的相互作用，利用化学位移扰动方法确定了相互作用位点和解离常数。研究结果表明这两个蛋白虽然在三维结构上存在一些差异，但具有相似的相互作用机理，H3K36m03多肽结合在由β折叠桶及C端α螺旋组成的疏水口袋里。