近年来,抗体广泛地用于疾病诊断和治疗中,需求量大,对纯度要求高。本文以提高抗体纯度为目标,结合疏水电荷诱导色谱和抗体分离的特点,筛选出一种小分子配基。通过烯丙基溴活化方法将筛选出的配基偶联在凝胶介质上,获得了修饰密度为90μmol/mL wet resin的新型色谱介质。以γ球蛋白和白蛋白(BSA)为模型蛋白,通过考察不同离子强度、pH值、添加剂和盐种类条件下模型蛋白的动静态吸附性能,来研究模型蛋白与配基之间的作用机制。研究结果表明,γ球蛋白主要通过疏水作用与配基结合,具有耐盐特性,动态吸附量维持在较高的水平;而BSA主要通过静电作用与配基结合,在高盐条件下吸附量很低。同时,由于γ球蛋白和BSA等电点的差异,二者在pH5条件下的解吸性能也存在显著差异。利用新型色谱介质从蛋白质混合物和成牛血清中纯化抗体,研究结果表明该介质能够选择性地吸附γ球蛋白,并且有效地排除白蛋白的共吸附和共洗脱。纯化蛋白质混合物时,在pH5条件下获得了纯度高达90%以上的γ球蛋白;从成牛血清中纯化抗体时,在pH4.5条件下回收抗体的纯度为80%,纯化因子达到37.2。除此以外,使用新型色谱介质纯化抗体能够在较温和的条件下获得高收率的产品。