从实验室海洋酵母菌种库的300余株海洋酵母菌中通过刚果红筛选平板初筛选得到19株能产纤维素酶的海洋酵母菌,经过复筛得到一株纤维素酶活力相对较高的菌株98,该菌株分离自中国青岛东风盐场表层海水。通过传统的酵母菌种鉴定及分子生物学鉴定,最终鉴定该株海洋酵母菌属于普鲁兰类酵母（Aureobasidium pullulans）。对其发酵产酶培养基进行了优化,其最适产酶培养基组成为（w/v）:2.0%可溶性淀粉,0.5%蛋白胨,2.0%酵母粉,海水配制,起始pH值调至7.0。在28℃,160r/min振荡培养24h后,产葡聚糖内切酶（CMCase）活达到4.51U/mg,滤纸酶活达到4.75U/mg。并对粗酶液的水解产物进行了薄层层析研究,发现纤维素酶水解羧甲基纤维素钠（CMC）和滤纸的酶解产物大部分是单糖,另外有少量的二糖。这是首次关于海洋酵母菌能够产生纤维素酶的报道。通过Sephradex^TM G-75凝胶过滤层析和DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换层析方法对海洋普鲁兰类酵母菌株98所产葡聚糖内切酶（CMCase）进行了纯化,最终得到一个纯的葡聚糖内切酶组分,SDS-PAGE检测该葡聚糖内切酶（CMCase）分子量大约为67kDa,组分单一,最终纯酶与原样品相比,纯化倍数1.98倍,回收率15.3%。该纯化的CMCase大小与已知有些纯化的黑曲霉的纤维素酶（CMCase）的分子量相仿。对纯化的CMCase进行了性质研究,发现纯化的CMCase在40°C时酶活最高,在温度低于30°C时是稳定的,当温度高于45°C时,酶活迅速降低。此CMCase在pH5.6时酶活达到最高,在pH5.0到pH6.0时酶活相对较为稳定,只有pH低于5.0或高于6.0时酶活明显的降低。金属离子对纯化的CMCase酶活的影响,其中Na⁺、Mg²⁺、Ca²⁺、K⁺、Fe²⁺、Cu²⁺对酶活有激活作用,而当存在Fe³⁺、Ba²⁺、Zn²⁺、Mn²⁺、Ag^时,CMCase活性受到抑制,特别是Ba²⁺存在时酶活明显降低。蛋白抑制剂（PMSF、SDS、EDTA、EGTA、DTT、碘乙酸）对纯化的CMCase的活性均有抑制作用,其中SDS对纤维素酶CMCase活性影响最大,纯化的CMCase对底物CMC的Km值和Vmax分别是4.73 mg/mL和0.566μmol/min/mg蛋白,并利用纯化的CMCase（葡聚糖内切酶）水解羧甲基纤维素钠（CMC）,对水解液进行薄层层析分析,显示纯化的CMCase具有β-1,4-葡聚糖内切酶活性,能够随机水解CMC内部的β-1,4-糖苷键,水解产生除单糖之外的低聚寡糖,说明该纯化的酶确实为β-1,4-葡聚糖内切酶。