近几十年，蛋白质与药物小分子的相互作用研究已成为生物、医学和化学领域科研人员的关注热点，该研究有助于探索小分子配体的结构和性质对蛋白质的结构和功能的影响。本文以牛血清白蛋白和牛血红蛋白作为研究载体，探讨了某些药物与蛋白质间的相互作用，并在此基础上进一步研究了共存金属离子对该体系的影响。研究内容共分以下五部分：第一章：综合介绍了药物在生物体内发挥药效的过程及蛋白质分子在这种过程中的重要地位。在分子水平上深入研究药物小分子与蛋白质的结合机理能够帮助人们理解蛋白质与小分子的作用原理，为筛选及研发药效高、应用广及毒副作用小的新药提供丰富的理论依据。对蛋白质与药物小分子相互作用的研究方法、研究进展进行了综述，共引用参考文献82篇。第二章：利用荧光猝灭、同步荧光及圆二色谱法研究了不同温度下牛血清白蛋白（BSA）与头孢匹胺钠（CPMS）的相互作用及常见金属离子(Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Fe³⁺、Co²⁺、Ni²⁺)对BSA-CPMS体系的影响。结果表明CPMS能使BSA的荧光发生猝灭，其过程为静态猝灭并伴有非辐射能量转移；CPMS通过静电引力与BSA结合，结合常数为104数量级，结合位点数约为1；结合主要作用于BSA的亚结构ⅡA中，结合距离r≈2.60nm，Hill系数nH略小于1，表明CPMS对后继配体有弱的负协同作用。同步荧光光谱和圆二色谱均表明CPMS使BSA构象发生变化。第三章：利用光谱法研究了不同温度下牛血红蛋白（BHb）与头孢匹胺钠（CPMS）的相互作用及常见金属离子(Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Fe³⁺、Ni²⁺)对BHb-CPMS体系的影响。结果表明CPMS能使BHb的荧光发生猝灭，其过程为静态猝灭并伴有非辐射能量转移；CPMS通过静电引力与BHb结合，结合常数为104数量级，结合位点数约为1，结合距离r≈3.08nm，Hill系数nH约等于1，表明CPMS对后继配体无协同作用。同步荧光光谱和圆二色谱均表明CPMS使BHb构象发生变化。第四章：利用光谱法研究了不同温度下牛血红蛋白（BHb）与黄藤素（PMT）的相互作用及常见金属离子(Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Fe³⁺、Ni²⁺)对BHb-PMT体系的影响。结果表明PMT能使BHb的荧光发生猝灭，其过程主要为静态猝灭并伴有非辐射能量转移；PMT通过静电引力与BHb结合，结合常数为104数量级，结合位点数约为1，结合距离r≈2.44nm，Hill系数nH约等于1，表明PMT对后继配体无协同作用。BHb与PMT的结合率对PMT的浓度有依赖性，对BHb的浓度无依赖性，Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Fe³⁺、Co²⁺、Ni²⁺的加入使得BHb与PMT结合减弱，结合常数的减小。同步荧光光谱和圆二色谱均表明PMT使BHb构象发生变化。第五章：利用光谱法研究了不同温度下牛血红蛋白（BHb）与水杨酸（SA）的相互作用及常见金属离子(Mg²⁺、Zn²⁺、Cu²⁺、Co²⁺、Fe³⁺、Ni²⁺)对BHb-SA体系的影响。结果表明SA能使BHb的荧光发生猝灭，其过程为静态猝灭并伴有非辐射能量转移；SA通过静电引力与BHb结合，结合常数为103数量级，结合位点数约为1；结合主要作用于BHb疏水腔内的β-37色氨酸，结合距离r≈3.31nm，Hill系数nH约等于1，表明SA对后继配体无协同作用。同步荧光光谱与圆二色谱均表明SA改变了BHb色氨酸残基所处的微环境，使BHb构象发生变化。