酿酒酵母ScRck2是一个Ser/Thr类蛋白激酶，作用于HOG途径的下游，被Hogl-MAP Kinase磷酸化而激活。在Rck2蛋白C末端存在着一个Hogl结合位点(TILQR589R590KKVQ)，R589A/R590A双点突变无法介导MAPKK Pbs2pDD所引起的致死作用。Rck2p C末端123个氨基酸残基包含激酶活性自主抑制序列，故缺失该123个氨基酸残基可以介导Pbs2pDD所引起的致死作用，同时缺失该段氨基酸残基会抑制Rck2p在过量表达情况下的降解。为了进一步确定激酶活性自主抑制序列的功能区域，我们构建了C末端分别缺失27、60和90个氨基酸残基的突变体ScRck2pΔ27aa，ScRck2pΔ60aa和ScRck2pΔ90aa。将这些突变体分别与PGAL-Pbs2DD共转化到rck2缺失菌株中，发现ScRck2△27aa无法介导MAPKKPbs2pDD所引起的细胞致死作用，说明C末端27个氨基酸残基并未包含激酶活性自主抑制序列。突变体蛋白过量表达结果表明，ScRck2pΔ60aa在过量表达情况下发生降解，说明控ScRck2降解的功能区域存在于C末端第60个氨基酸残基和第123个氨基酸残基之间。