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杆状病毒Bac-to-Bac表达系统是目前最好的杆状病毒克隆表达策略，它作为一种真核表达系统，具有重组率高，重组过程时间迅速(10～15d可在大肠杆菌中完成)，有多种筛选标记且无需空斑纯化等优点。杆状病毒pFastHT载体系统上带有6个组氨酸标签，在下游分离纯化时可以用镍柱直接分离纳豆激酶蛋白，可大大简化分离纯化步骤，并得到高纯度的纳豆激酶蛋白
本实验利用杆状病毒Bac-to-Bac表达系统，在昆虫Sf-9细胞中活性表达了纳豆激酶基因，并初步探索了细胞感染后最佳病毒收获时间。实验得到的含有纳豆激酶蛋白的重组病毒可以直接感染昆虫，为在家蚕体系表达得到可直接服用的功能蛋白打下基础。
本实验对来源于纳豆芽孢杆菌的纳豆激酶基因的表达进行了以下几个方面的研究工作：
1、将编码纳豆激酶基因成熟肽的nk序列，编码前肽、成熟肽的pro-nk序列以及编码信号肽、前肽、成熟肽的pre-pro-nk序列分别克隆到供体质粒pFast-BacHTa上，构建了三个重组质粒，分别命名为pFnk1，pFnk2，pFnk3。
2、用E.coliDH10Bac中的穿梭载体Bacmid与重组质粒转座，使含有NK基因的表达盒插入Bacmid的Tn7att的接受位点，并处于ocu启动子控制之下，获得重组Bacmid。
3、将挑选的阳性重组子DNA转染Sf-9细胞，取上清和细胞，细胞做破胞处理后，将上清和裂解液分别进行SDS-PAGE和western-blot分析，结果证明只有编码成熟肽的纳豆激酶基因有特征性的蛋白表达，而对照呈现阴性。以纤维蛋白平板法可检测到所表达的纳豆激酶蛋白活性，
4、以重组病毒vAc-NK1感染状态良好的Sf-9细胞，分不同的时间段收集细胞，进行SDS-PAGE及纤维蛋白平板检测，结果显示在感染48小时后蛋白的表达量及活性达到最高。