本文利用展示表达在噬菌体表面的谷胱甘肽S转移酶与小分子glutathione的相互作用为模型，对表达在噬菌体表面的大分子蛋白与小分子相互作用体系进行进一步的优化，确定了一些影响因素。通过自由的小分子配体竞争结合分析，测定出谷胱甘肽S转移酶与小分子glutathione的表观结合常数。确定了最适竞争性配体洗脱浓度，并在该浓度基础上，测定pHEN1-KM13噬菌体研究体系检测所需的表达有外源蛋白噬菌体的最低数量。 　　PPARγ属于核受体家族的一员，因为与糖代谢和脂类代谢疾病密切相关，是重要的靶点蛋白。如果能将PPARγ配体结合区(LBD)展示表达在噬菌体表面，将可以利用噬菌体展示技术的优势加快PPARγ小分子配体的筛选。实验结果显示PPARγLBD无法检测到在丝状噬菌体表面表达。通过分析其在宿主菌中蛋白表达后的存在部位，发现PPARγLBD主要以不溶的形式存在于细胞质中，而在细菌周质腔中无法检测到其存在，因而推断PPARγLBD无法分泌透过宿主菌细胞膜是其无法展示在丝状噬菌体表面的主要限制因素。因此进一步利用无需蛋白分泌表达的λ噬菌体展示系统，研究发现，λ噬菌体的衣壳蛋白pD能提高难于溶解的PPARγLBD的溶解度，能使PPARγLBD部分溶解，最终PPARγLBD被组装并表达在λ噬菌体的表面，为下一步利用噬菌体展示系统筛选PPARγLBD蛋白的小分子化合物配体建立了基础。