mRNA的可变剪接是产生真核生物蛋白质组多样性及调控基因表达的重要机制之一。可变剪接在细胞生长、增殖、分化及凋亡等过程中发挥重要作用，已有研究发现异常的可变剪接与多种疾病相关。但是，目前对可变剪接调控机制的认识还并不完整。　　YB-1被报道可参与mRNA剪接调控，但其调控机制还不清楚。我们发现YB-1可结合到v5外显子及其上游内含子中的CAUC顺序，通过与U2AF65蛋白的直接相互作用招募U2AF65到多嘧啶区，从而激活外显子v5的剪接。　　经典的剪接模式中，内含子中的多聚嘧啶区招募U2AF65，U2AF65结合后进一步招募U2 snRNP结合到分支位点，起始pre-mRNA的剪接。在哺乳动物基因组中，有很多基因的内含子中并不具有显著的多聚嘧啶串。但是这些基因仍然可以被很好的剪接，关于这一现象的发生机制目前的研究还并不充分。且有研究发现U2AF65并不是所有基因剪接发生所必需的。本课题中，在之前关于YB-1的研究基础上，我们构建了U2AF65-CSD嵌合体蛋白，发现它可以激活v5的剪接。通过对其功能研究尝试阐明非经典3剪接位点识别机制，并期望寻找到可以替代U2AF65发挥功能的蛋白。