蛋白质动力学行为对其行使生物学功能至关重要。由于蛋白质的动力学行为源于原子的热运动,因此,蛋白质所处的环境温度直接决定了蛋白质的动力学。为了研究溶剂温度对蛋白质动力学性质的影响,我们选择丝氨酸蛋白酶蛋白酶K为研究对象,对蛋白酶K-溶剂系统在不同温度组合条件下(P180/S180,P300/S180, P180/S300, P300/S300,其中P代表蛋白质,S代表溶剂,数字代表温度,单位为开尔文K),进行了一系列分子动力学模拟。通过对动力学轨迹的比较分析,我们发现：丝氨酸蛋白酶的构象柔性和内部运动性强烈依赖于溶剂温度,而蛋白质自身温度对蛋白酶构象柔性的影响程度非常有限。通过增加与溶剂分子发生直接相互作用的结构区域(或氨基酸残基)的置换尺度和构象采样范围,溶剂温度的升高大大促进了蛋白质功能相关的集体运动(或大尺度协同运动)并扩大了蛋白质的构象采样空间。高溶剂温度条件下的蛋白质-溶剂系统自由能图谱较低溶剂温度条件下的图谱具有更粗糙的表面、更宽的扩展范围、以及更高的最低自由能水平,表明高溶剂温度增加了蛋白质的构象多样性和构象熵,同时降低了蛋白质的热稳定性。动态氢键数量的比较分析结果表明：溶剂温度的升高加剧了溶剂分子与蛋白质原子之间的竞争性氢键相互作用(或碰撞),这一过程进一步加剧了蛋白质内部原子之间的竞争性氢键相互作用,使得蛋白质构象柔性增加并最终导致了涉及整个蛋白质结构的集体运动。我们的分子动力学模拟结果补充了之前的实验和理论研究,证明了溶剂运动性是决定蛋白质功能相关分子运动的主导因素。