金属硫蛋白、CroEL及DsbC研究:1.金属硫蛋白通过锌离子的结合和释放调节氧化还原反应;2.一种非ATP酶依赖的GroEL的分子伴侣活力;3.大肠杆菌二硫键异构酶DsbC的折叠与去折叠

来源 :中国科学院生物物理研究所 | 被引量 : 0次 | 上传用户:Test_518
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与二巯基苏糖醇(DTT)和还原型谷胱甘肽(GSH)一样,金属硫蛋白(MT)影响蛋白质二硫键异构酶(PDI)催化S-磺酸化核糖核酸酶形成天然核糖核酸酶的过程.金属离子螯合剂EDTA增加MT存在下核糖核酸酶的产率,但不影响DTT或GSH存在下的产率.EDTA通过螯合锌离子,使MT的巯基与颈基反应试剂DTNB的反应性大大增强.推测MT的巯基可能参与形成细胞内的巯基库,通过锌离子的结合释放调节氧化还原反应.用内源荧光、CD、ANS结合荧光和凝胶过滤等方法,研究细菌周质腔中的二硫键异构酶DsbC的去折叠和重折叠行为时,鉴定到一个二体中间体.二体的解聚是SsbC去折叠的取速步骤.分别监测加入DTT和没有DTT时的折叠行为,可知非活性部位的二硫键稳定了DsbC的结构.
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