甲型禽流感病毒H5N1具有多种机制去抵御宿主细胞的抗病毒反应，其中病毒的非结构蛋白NS1被公认为是病毒抗宿主免疫机制的重要因子之一。　　 NS1蛋白在促进病毒感染细胞、病毒的复制和致病性方面都发挥着多种多样的功能。就目前所知，NS1蛋白主要是通过与宿主细胞中干扰素诱导的抗病毒蛋白如PKR和OAS/RNase L相互作用，抑制宿主细胞干扰素的产生，从而诘抗宿主细胞的抗病毒免疫反应。此外，NS1蛋白还可以通过与宿主细胞中与基因转录有关的蛋白相互作用，直接调节病毒的RNA的转录复制和蛋白的合成，调控病毒的扩增。NS1之所以具有如此多样的功能，就在于它可以和众多的病毒RNA、宿主RNA以及宿主蛋白质之间发生蛋白-RNA、蛋白-蛋白相互作用。　　 为了进一步探索NS1蛋白的功能，使用酵母双杂交的方法筛选能与H5N1亚型禽流感病毒NS1蛋白特异性相互作用的人体蛋白质，以NS1为饵，筛选了人脾细胞的cDNA文库，获得了一个新的可以与NS1相互作用的蛋白：PDLIM2。又通过了酵母回转验证、GST-pull-down检测，验证了NS1和PDLIM2的特异性相互作用。并且还通过这些实验确定了PDLIM2通过它的PDZ结构域特异的结合于NS1蛋白的最后四个氨基酸ESEV上。当把ESEV突变为RSEV时，二者就不再结合，说明倒数第二个E对结合至关重要。　　 细胞核蛋白PDLIM2隶属于LIM蛋白大家族，它含有PDZ和LIM两个结构域，研究表明，PDLIM2具有E3 ligse的活性，它可以降解激活之后的NF-kB的p65亚基，防止过度的免疫反应；此外，它还可以去磷酸化和降解JAK-STAT信号通路中的活化的STAT1和STAT4，在T细胞介导的免疫应答的信号通路中发挥负调节的作用。由此猜测，NS1通过与PDLIM2相互作用，影响STAT蛋白和NF-kB通过泛素化途径的正常降解，改变了宿主细胞抗病毒免疫反应状态，最终影响了病毒在细胞中的复制和扩增以及病毒的致病性。　　 上述工作为研究NS1的生物学功能提供了一定的证据和线索，对于将来深入的研究H5N1致病机理奠定了良好的基础。