主要组织相容性复合体(MHC)Ⅰ类分子在调节机体免疫应答中发挥着重要作用，它不但可以递呈抗原给细胞毒性T淋巴细胞，而且还可以调节自然杀伤细胞(NK)的杀伤活性。在人、小鼠和灵长类的动物中，MHCⅠ类分子几乎表达在所有有核细胞的表面，MHCⅠ类分子复合体是由具有高度多态性的重链HC、轻链β2微球蛋白以及一个8-9个氨基酸的抗原肽所组成。抗原肽结合在由α1和α2结构域所组成的沟槽中，α3结构域和β2微球蛋白起着支撑α1和α2结构域的作用。在HC/β2m抗原肽复合体分泌到细胞膜上之前，抗原肽是通过内质网中装配复合体装配到MHCⅠ类分子上的，其中有许多蛋白参与了MHCⅠ类分子的装配和正确折叠。　　 与其它免疫相关基因一样，MHCⅠ类基因转录本也可以发生选择性剪接。众多研究表明在几乎所有的细胞中MHCⅠ类基因转录本均可发生不同程度的选择性剪接，在不同物种中MHCⅠ类基因转录本选择性剪接可能是一种普遍现象。然而，关于MHCⅠ类分子异构体如何调控和影响MHCⅠ类分子却知之甚少。　　 我们在猕猴的PBMCs中发现MHCⅠA可以发生选择性剪接，产生了一个新的MHCⅠA剪接异构体，命名为MHCⅠA-sv1。它缺少α3结构域，虽不能与β2微球蛋白结合，但却可以运输到转染的K562细胞膜上。MHCⅠA-sv1是一个对EndoH糖苷酶敏感的非成熟糖蛋白，且可以形成以二硫键连接的同源二聚体。蛋白稳定性实验结果表明在瞬时或稳定转染的细胞中MHCⅠA-sv1蛋白明显比MHCⅠA稳定。特别有趣的是，在共转染的HEK293细胞中MHCⅠA-sv1和MHCⅠA能形成不结合β2m蛋白的异源二聚体。此异源二聚体可以显著抑制MHCⅠA蛋白的泛素化，结果能促进MHCⅠA蛋白的稳定性。总之，MHCⅠA-sv1和MHCⅠA能形成新的异源二聚体结构，结果导致β2m蛋白的解离，此异源二聚体与调控MHCⅠA蛋白的降解密切相关，这些研究结果表明MHCⅠA剪接异构体可能对经典的MHCⅠA/TCR和MHCⅠA/KIR识别有精细的调控作用。