NuMA(NuclearMitoticApparatusprotein)是第一个被鉴定出来的在细胞间期时存在于核中，分裂期时转移到中心体上执行纺锤体组装以及稳定功能的蛋白。2000年，曾长青教授提出，在细胞中可能存在很多类似NuMA的细胞周期特异性的微管结合蛋白。这些蛋白在细胞处于间期时其微管相关功能被锁定在细胞核，晚G2期开始迁移至中心体行使纺锤体有关功能。曾经称之为细胞核微管结合蛋白或NuMA-like蛋白，现在我们将其命名为NuMAPs，即NuclearMAPs(MicrotubuleAssociationProteins)。本课题组的主要研究方向就是发现鉴定新的细胞核微管结合蛋白及对其进行功能相关的研究；同时，针对具有NuMA-like的细胞周期动态分布的已知蛋白进行验证和功能分析。 在本研究中，我们根据一些细胞核微管结合蛋白也是自身免疫抗原的特点，挑选具有细胞周期依赖性染色的自身免疫病人抗体进行HeLa细胞cDNA文库筛选，从而鉴定出了一个新的NuMAP蛋白CDCA4(celldivisioncycleassociated4)。CDCA4的定位呈现显著的细胞周期特异性变化。间期主要分布在核中，核仁和核质中均有分布；分裂期开始出现在中心体上，而且能像NuMA一样分布在纺锤极，并且比NuMA结合更多的微管；后期时，CDCA4不仅能位于纺锤极，还在中板定位；到末期时回到子细胞核中，部分则在中体上。结合免疫印迹结果，CDCA4可能因为转录后或者翻译后修饰而具有不同的形式。为了进一步研究其功能，我们构建了N端、C端缺失突变体，结果显示CDCA4的N端存在着核定位信号，并且CDCA4在中心体上的定位可能是由其中间区段或者是立体结构决定。通过体内的microtubulenucleation实验表明，CDCA4可能具有组织微管装配的功能。用RNAi的方法降低CDCA4的表达后，造成多核、多中心体以及多纺锤体细胞的增加，说明CDCA4可能对于维持细胞内中心体的正常功能是必需的。半定量PCR结果显示CDCA4在癌组织中(共21对，其中14对差异明显)表达明显高于正常组织。 同时，本研究也对另一个NuMAP蛋白SRm160(Ser-Arg(SR)relatedmatrixproteinof160kD)也进行了一些初步研究，获得了两株染色不同于B1C8(以往用于研究SRm160的单抗)的单克隆抗体，它们特异识别细胞分裂期的SRm160，并且在免疫印迹上识别3条120kD的带，可能说明了SRm160多种形式的存在，特别是提示SRm160作为NuMAP在有丝分裂过程中具有纺锤体组装相关的功能。并且为研究SRm160的功能，尤其是它的分裂期功能创造了条件。 以上研究从新的NuMAP蛋白的发现鉴定及其功能研究方面验证和丰富了细胞核微管结合蛋白群理论，为这一论点的普遍性提供了重要的证据。