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本文所研究的新型重组双功能水蛭素，由66个氨基酸残基组成，相对分子量约为7kD。样品是通过重组DNA技术将精氨酸—甘氨酸—天冬氨酸(RGD)序列融合在野生水蛭素的合理部位，经过表达和纯化后得到的高纯度重组水蛭素蛋白质。经活性实验证明它具有抗凝血酶和抗血小板集聚的双重功能。
测定了重组双功能水蛭素溶液的傅里叶红外光谱，拉曼光谱和圆二色谱，分析并确定了该蛋白质二级结构组成，通过使用Lorentzian曲线对红外光谱的酰胺Ⅰ’带进行分峰拟合，以及使用CONTIN程序应用峰回归算法分析圆二色谱，得到蛋白质中各二级结构的相对含量：无规卷曲结构大约为53％，伸展链结构约占26％，转角结构约占21％，未发现α螺旋结构。
在BrukerDMX500核磁共振仪上，用TPPI方法纯吸收模式，测得了重组双功能水蛭素的2D1HCOSY，TOCSY和NOESY等一系列二维核磁共振谱图。采用顺序识别方法完成了蛋白质质子共振全归属。并且通过对重组水蛭素主链αH化学位移，NOE约束，J耦合常数的分析，详细解析了重组双功能水蛭素的二级结构特征，发现重组双功能水蛭素的N端由两个反平行β折叠(残基14-16和残基21-23，残基26-31和残基36-41)，一个半转角(残基5-8)，一个Ⅱ型转角(残基8-11)，两个紧绷的转角(残基17-20和残基23-26)，以及一个连接β折叠股片Ⅱ和Ⅱ′的Ⅰ′型转角(残基32-25)，通过三个二硫键(Cys6-Cys14、Cys16-Cys28和Cys22-Cys39)紧密地结合成一个结构域，可以与凝血酶催化位点紧密结合；C端形成了无规卷曲结构，能够与凝血酶的纤维蛋白原识别位点相互作用；而RGD序列(残基32-34)位于反平行β折叠(残基26-31和残基36-41)形成的长臂末端，并与第35位残基构成了一个β转角。