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肿瘤坏死因子相关的凋亡诱导配体(TRAIL)发现于1995年，是肿瘤坏死因子(TNF)超家族的成员，它能够特异地诱导肿瘤细胞凋亡而对大多数正常细胞没有毒性。已经发现其有五种受体：死亡受体DR4和DR5、诱骗受体DcR1、DcR2和游离型受体OPG。类甲酰肽受体1(FPRL1)是本实验室采用酵母双杂交技术以DR4的胞内区为诱饵，从人白细胞cDNA文库中筛选到的。本研究使用GSTpull-down实验和在THP-1细胞中进行内源性免疫共沉淀实验证明了DR4和FPRL1在体内体外都可特异性结合。我们进而从人白细胞中提取总RNA，以RT-PCR扩增出FPRL1，构建真核表达载体FPRL1/pcDNA6-V5-HisB-HA，转染HeLa细胞，得到稳定表达FPRL1的细胞株。发现FPRL1高表达使Hela细胞抵抗TRAIL诱导的细胞凋亡，证明FPRL1参与TRAIL的信号传递。同时，我们发现DR4的激动剂TRAIL能够促进THP-1细胞向FPRL1的激动剂W肽的趋化作用；TRAIL和W肽都可以激活细胞内的激酶ERK和AKT，两者共同处理对于激活ERK和AKT以及细胞内Ca离子流动均具有协同作用，提示TRAIL/DR4介导的信号通路与W肽/FPRL1介导的信号通路之间存在交叉对话(cross-talk)。
在THP-1细胞和人中性粒细胞中，我们还首次证明W肽可以促进内源性的TRAIL表达，NF-κB的特异性抑制剂LLnL则可以抑制TRAIL表达，提示W肽促进内源性的TRAIL表达是受NF-κB调控的；在动物实验中，我们进一步证明W肽可以增加小鼠免疫细胞表面的TRAIL表达，使血清中内源性可溶性TRAIL的浓度增加，诱导肿瘤细胞凋亡，抑制昆明鼠肝移植瘤的生长。
以上研究表明，FPRL1可以与DR4特异性结合，FPRL1与DR4介导的信号传递途径之间存在交叉对话，DR4和FPRL1的相互作用可能在天然免疫和肿瘤免疫监视中起重要作用。