【摘 要】
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钙调素（Calmodulin, CaM）是真核生物中高度保守的一种小的热稳定性钙离子结合蛋白。我们首次从水稻中获得了一个特殊的、具有异戊烯化修饰位点的新型钙调素类似蛋白基因，该基因编码的蛋白质由187个氨基酸构成，命名为OsCaM61，其N端的149个氨基酸与已知序列的动物、植物钙调素比较，有90%的同源性；而其C端的38个氨基酸中富含碱性氨基酸并在C末端含有一个异戊烯化修饰位点。体外活性测定实验
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钙调素（Calmodulin, CaM）是真核生物中高度保守的一种小的热稳定性钙离子结合蛋白。我们首次从水稻中获得了一个特殊的、具有异戊烯化修饰位点的新型钙调素类似蛋白基因，该基因编码的蛋白质由187个氨基酸构成，命名为OsCaM61，其N端的149个氨基酸与已知序列的动物、植物钙调素比较，有90%的同源性；而其C端的38个氨基酸中富含碱性氨基酸并在C末端含有一个异戊烯化修饰位点。体外活性测定实验表明，OsCAM61可以激活钙调素的靶酶，说明它具有钙调素的功能。利用绿色荧光蛋白（Green Fluorescent Protein, GFP） 作为标记，研究了OsCAM61在烟草细胞中的定位, GFP-OsCAM61融合蛋白（具有开放的异戊烯化修饰位点）定位于细胞质膜和细胞器膜上，而OsCAM61-GFP（异戊烯化修饰位点被GFP封闭）定位于细胞核的核质中。用抑制异戊烯合成途径的Mevinolin处理转化了GFP-OsCAM61的烟草细胞，原来定位于膜上的GFP-OsCAM61则进入细胞核，说明异戊烯化的OsCAM61结合在膜上而它的非异戊烯化形式存在于细胞核质中，因此，OsCAM61同时受钙信号和异戊烯代谢的调控，并可能在钙信号传递和异戊烯代谢的协调过程中发挥功能。
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