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人类铜离子传输体蛋白1（hCtr1）是一种糖基化的膜蛋白，同时也是高度保守的铜离子传输体蛋白家族中的一员。它由190个氨基酸残基组成，包含三个假定的跨膜区域、一个胞外的N端区域和一个胞内的C端区域。胞外N端区域有两个蛋氨酸残基富集的区域和两个组氨酸残基富集的区域，它们对于hCtr1蛋白传输铜离子和银离子起重要作用。在本论文中，我们运用圆二色谱法（CD）、核磁共振波谱法（NMR）以及等温滴定微量热法（ITC）等实验方法研究了包含hCtr1蛋白N端蛋氨酸富集区M2在内的一个20肽及其突变体在SDS胶束溶液中与Ag（I）的配位方式以及配位过程中的热力学性质。CD实验表明原始肽WT在SDS胶束溶液中形成了部分螺旋结构。NMR实验结果进一步表明肽在SDS胶束中形成了C端为螺旋、N端为灵活区域的结构。顺磁性探针实验表明，Gly1-Pro11区域内的氨基酸残基位于胶束的表面，而Met12-Asn20氨基酸残基则插入到胶束内部。在加入Ag（I）后，CD和NMR实验结果都表明肽与Ag（I）发生了相互作用。肽段中所有Met的δHγ和δHε均向低场方向移动，这说明Met与Ag（I）结合。结合2D-NOESY谱和2D-TOCSY谱我们发现第7位、第8位和第12位的Met提供了强的配位，第9位的Met提供了弱的配位，而第10位的Met不参与配位。为进一步研究WT与Ag（I）的相互作用，我们进行了ITC实验。通过ITC实验我们得到了WT及各种突变体肽与Ag（I）在SDS胶束溶液中的相互作用的热力学参数，如结合常数K、结合位点数n、结合反应焓变ΔH、熵变ΔS以及吉布斯自由能G。通过分析得到的热力学参数，我们发现WT在SDS胶束中与Ag（I）以1:1的方式结合，结合常数为1.12×105M-1，亲和力比较弱，结合过程为焓驱动过程。与WT在SDS胶束溶液中与Ag（I）的配位结果相比，M7A、M8A和M12A的热力学参数（主要是熵变和结合位点数）完全不同，M9A的热力学参数则发生很大变化。ITC实验结果进一步证明了NMR的结果，即残基Met7、Met8、Met12（hCtr1中第40、41和45位蛋氨酸）在hCtr1-M2与Ag（I）的结合中起非常重要的作用，Met9（hCtr1中第42位蛋氨酸）的配位强度比它们弱些，而Met10（hCtr1中第43位蛋氨酸）则不参与配位。我们希望这些研究发现能为揭示铜转运蛋白传输Ag（I）的机制提供一些有用的信息。