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细胞核不仅保持遗传信息完整，还通过调控基因表达控制细胞活力。生物大分子进核由入核转运系统严格调控，从而实现细胞活动的精密调控。核质转运系统在控制生物大分子的入核过程中起着非常重要的作用，但是调控入核过程的作用因子和具体的分子机理仍然不清楚。Importinβ主要负责蛋白质入核转运，但目前对其调控植物蛋白质入核的机制及其调控发育和适应的分子机理了解甚少。前期发现拟南芥编码人类ImportinβKPNB1的同源基因突变造成种子萌发和气孔对ABA超敏，抗旱性增强;而且atkpnb1中ABA信号通路中的负调控因子PP2C蛋白磷酸酶家族中的AHG1的细胞核定位严重受阻，但是ABI1和ABI2的亚细胞定位没有发生变化。KPNB1是否转运其他有核定位的PP2C蛋白及其介导ABA响应的机制尚不清楚。 在本研究中，首先在原生质体中检测了其他PP2C蛋白的亚细胞定位，发现AtKPNB1仅特异介导AHG1入核;并采用Y2H和BiFC的方法，证明了AtKPNB1和AHG1蛋白能相互作用，而且互作位点在AHG1的C端;之后将ABI1的NLS与AHG1融合后转入atkpnb1突变体中，发现融合蛋白可以在atkpnb1中定位于细胞核，随后将AHG1或者NLS-AHG1在atkpnb1中表达，发现只有NLS-AHG1能完全恢复atkpnb1对ABA敏感的表型;构建双重ahg1atkpnb1突变体后，通过分析其在ABA上的表型证明ahg1atkpnb1显示atkpnb1表型。以上结果说明AtKPNB1特异介导AHG1的核质转运，AHG1核输入的阻碍是造成atkpnb1对ABA敏感和发育迟滞的原因。 通过生物信息学分析，发现AHG1与ABI5表达高度一致，因此检测了AHG1和ABI5的相互作用，结果证明两个蛋白能够直接结合，并且作用位点在AHG1的N端;体外磷酸化实验证明AHG1可以直接去磷酸化ABI5;用ABI5自身抗体检测ABI5蛋白水平，发现在ahg1突变体中，ABI5磷酸化和非磷酸化的ABI5蛋白均高于野生型，说明AHG1通过直接影响ABI5的磷酸化而调节ABI5蛋白水平;此外，发现AtKPNB1和ABI5在细胞核中也能相互作用;用ABI5自身抗体检测ABI5蛋白水平，发现在atkpnb1突变体中，磷酸化和非磷酸化的ABI5蛋白均高于野生型，说明AtKPNB1间接影响ABI5蛋白水平，在atkpnb1中检测ABI5下游基因EM1和EM6表达，发现atkpnb1中这两个基因的表达量高于野生型;将AtKPNB1和ABI5的突变体杂交得到双突纯合后，发现双突能够部分恢复atkpnb1突变体对于ABA敏感的表型，说明AtKPNB1位于ABI5的遗传学上游。上述实验结果说明AtKPNB1转运AHG1入核后可以促进AHG1和ABI5的结合，对ABI5及其活性产生抑制作用。 综上所述，本研究采用综合研究手段，证明了AtKPNB1作为核质转运受体蛋白不经由接头蛋白IMPA直接转运AHG1入核。AtKPNB1转运AHG1入核后并不释放AHG1，而与AHG1和作用底物ABI5结合，作为复合体发挥功能。AHG1直接去磷酸化ABI5进而影响其蛋白水平，最终影响ABA信号通路下游基因的表达。这些研究明确了拟南芥ABA相关PP2C蛋白入核转运调控的分子机制，揭示了入核转运途径调控ABA信号通路和植物适应的分子机理。