【摘 要】
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铁氧还蛋白（Ferredoxin, Fdx）是一种分子量小,酸性的电子传递蛋白,它普遍存在于生物体氧化还原系统中。其中,每分子含有一个[Fe2S2]簇的铁氧还蛋白广泛存在于植物、动物和细菌中,是一种典型的[Fe2S2]簇蛋白。铁硫簇是自然界中一种古老而普遍存在的氧化还原结构中心,它参与了生物细胞中许多生理过程。但是,铁硫簇的组装机理尚未完全清楚,最近有研究显示,铁硫簇在生物体内的组装主要是按照AU
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铁氧还蛋白（Ferredoxin, Fdx）是一种分子量小,酸性的电子传递蛋白,它普遍存在于生物体氧化还原系统中。其中,每分子含有一个[Fe2S2]簇的铁氧还蛋白广泛存在于植物、动物和细菌中,是一种典型的[Fe2S2]簇蛋白。铁硫簇是自然界中一种古老而普遍存在的氧化还原结构中心,它参与了生物细胞中许多生理过程。但是,铁硫簇的组装机理尚未完全清楚,最近有研究显示,铁硫簇在生物体内的组装主要是按照AUS途径进行的,该途径需要支架蛋白和三种重要蛋白（IscA, IscS和IscU）的参与,然而,到目前为止,铁硫簇组装确切的机理还是不清楚。目前,有许多关于铁硫簇组装过程中铁供体和支架蛋白的报道,但是对于硫供体的研究却很少。L-烯丙基甘氨酸是一种自杀性抑制剂,它能与半胱氨酸脱硫酶IscS/NifS中的活性位点共价结合抑制半胱氨酸脱硫酶的活性,从而阻断了AUS途径。因此,根据半胱氨酸脱硫酶选择性失活的特性,能为铁硫簇体内组装的研究提供有效的途径。本论文通过在三种核心蛋白IscA、IscS和IscU的参与下,对A.ferrooxidans菌中铁氧还蛋白进行铁硫簇体外组装实验,非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳、紫外可见光谱扫描、电子顺磁共振及质谱分析结果都证实了铁氧还蛋白能成功的进行铁硫簇的体外组装。L-烯丙基甘氨酸通过抑制半胱氨酸脱硫酶IscS的活性,严重影响铁氧还蛋白中铁硫簇的组装,通过IscS的活性分析以及在L-烯丙基甘氨酸存在下,铁氧还蛋白的紫外可见光谱扫描结果都证明了半胱氨酸脱硫酶确实是铁硫簇的组装的重要组成部分。半胱氨酸脱硫酶的选择性失活为证明铁硫簇在ferredoxin中的组装是通过AUS途径来完成的提供了有力的证据。
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