恶性肿瘤已成为威胁人类生命健康的重大疾病之一。现有研究证实,人纤溶酶原Kringle 5通过与电压依赖性阴离子通道蛋白VDAC1相互作用来诱导细胞凋亡,抑制肿瘤增长。但二者之间具体的相互作用尚不清楚。对此,本研究采用分子动力学模拟和实验相结合的方法,对人纤溶酶原Kringle 5与VDAC1的相互作用机理进行了研究。利用分子动力学模拟得到二者相互作用的轨迹。对两者相互作用的氨基酸分析,发现二者通过氢键,静电力与范德华力相互作用,对构象变化进行分析,发现复合物中由268VAL,269ASN,270ALA与由165THR,166GLN,167SER构成的β片层消失变为无规则卷曲;由162SER,163ARG,164VAL与由327PRO,328GLU,329THR构成的无规则卷曲变为了小的β片层,且163ARG,166GLN分别通过氢键与Kringle 5中的361TYR和357PRO产生作用。对结合能量进行了分析并分解,发现二者的结合可以自发进行,且静电力为二者相互作用的主要驱动力,29GLU为二者相互作用的关键氨基酸。对关键氨基酸进行了突变研究,也从反面验证了二者之间存在相互作用。实验方面采用了前沿色谱法和表面等离子共振来研究。结果表明Kringle 5能与VDAC1发生相互作用。前沿色谱中,结合常数采用两种方法计算得到分别为3.63×10~6 L/mol,3.5×10~6 L/mol,用SPR法得到的结合常数为1.63×10~4 L/mol。这些参数均能从实验方面验证VDAC1与Kringle 5之间的相互作用。