在攻读硕士学位期间，我主要进行了三方面的研究：　　 (一)大肠杆菌同源蛋白DsbG和DsbC的折叠行为的比较；　　 (二)ERp44对ER膜上Ca2+通道的调控；　　 (三)神经退行性疾病蛋白——TDP-43体外表达纯化；　　 DsbG和DsbC都是细菌周质腔中的蛋白质二硫键异构酶，二者是同源蛋白。我们用内源荧光的方法分析了盐酸胍诱导的DsbG及DsbC的折叠行为的相似与区别。DsbG的折叠行为和DsbC基本一致，在280nm激发下，DsbG的折叠平衡表现为三态，在0-2M GdnHCl中形成折叠中间体。与DsbC相同，用内源荧光监测DsbG折叠动力学也表现为多相，只不过DsbG在折叠中间体到去折叠状态过程的速率比DsbC稍快。　　 TDP-43是最近新发现的与神经退行性疾病相关的蛋白，多发现以沉淀形式存在于ALS和FTLD-U的患者的脑组织中。我尝试用多种载体从体外表达和纯化TDP-43全长蛋白以及截短突变体蛋白，但是得到的蛋白大多以包含体的形式存在。曾经尝试过蛋白质包含体复性也没有成功。即使得到了少量的可溶性全长蛋白，在纯化过程中也发生了严重降解。虽然我没有得到可溶性的TDP-43全长或者截短体蛋白，但是为实验室之后TDP-43的提纯提供了一些经验和教训。　　 有报道称PDI家族成员ERp44的富含酸性氨基酸的区域可以和Ca2+通道受体IP3R1的内质网内的部分相互作用，特异性抑制ER上的钙离子释放通道IP3R1的活性。为了研究ERp44调控Ca2+释放的机制，我们设计了两个突变体ERp44C29S和ERp44T369A，分别在Hela细胞中过量表达后，通过ATP刺激检测细胞内质网Ca2+释放的情况。ERp44C29S破坏了ERp44的活性位点上的半胱氨酸， ERp44T369A使ERp44的底物结合表面暴露。实验表明，相对于空白对照来说，ERp44对钙离子释放的抑制作用明显，但是ERp44与两个突变体相比，抑制作用没有区别。