【摘 要】
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Wip1是一种镁依赖性的丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶,属于蛋白磷酸酶2C家族。通过p53诱导,Wip1在癌症的发生中扮演重要角色,在多种人类癌细胞中都已发现Wip1的大量扩增和过量表达
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Wip1是一种镁依赖性的丝氨酸/苏氨酸蛋白磷酸酶,属于蛋白磷酸酶2C家族。通过p53诱导,Wip1在癌症的发生中扮演重要角色,在多种人类癌细胞中都已发现Wip1的大量扩增和过量表达。Wip1能调节人体内环境的稳定性,当细胞发生DNA损伤时,Wip1可使ATM和ATR的底物去磷酸化,从而使这两种在DNA损伤修复过程中起重要传感作用的蛋白激酶失去作用。此外,Wip1还能抑制许多抑癌基因的活性,包括p53,ATM和ARF等。研究发现,Wip1的致癌性主要是其能抑制p53,p38 MAP激酶和ATM/ATR信号通路,这些都已在Wip1大量扩增和过表达的人类癌细胞中得到了证实。基于Wip1的致癌性,本实验设计了一种可能破坏其磷酸化活性位点的突变型蛋白D314A,通过在原核生物大肠杆菌中表达纯化大量Wip1的野生型和突变型D314A蛋白,研究了其与ATP的结合能力,还利用圆二色谱对其二级结构进行初步鉴定,尝试从结构方面对二者的差别进行研究。这为确定Wip1的活性位点,为将来结晶研究其三级空间构象和进一步阐明其作用机制奠定了基础。
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