电荷转移是生命科学的基本问题,包括电子转移、质子转移和空穴转移。荷质传递问题广泛存在于许多生命过程中,例如呼吸作用、新陈代谢、光合作用、生物固氮、基因复制与突变、酶促反应、生物体内的信号传递等等。有关生物体内电荷转移的研究也是目前生物、物理、化学和医学等领域所共同关心的热点问题之一,它的解决对于推动化学、生命科学、医学等相关领域的发展具有重大的意义。其中在蛋白质的长程电荷转移过程中,有许多基团以中继站的形式来充当电子转移的跳板,促使电荷转移过程的顺利完成。氨基酸和蛋白质结构广泛存在于生命体系中,它们可以作为电荷转移中继站的有利元素。在本文中,我们选取苯丙氨酸作为芳香性氨基酸的代表,选取310-螺旋作为蛋白质二级螺旋结构的代表,针对它们释放电子形成空穴或结合电子作为电荷转移跳板的能力,开展了一系列有意义的工作,并取得了一些有价值的研究成果,主要成果简述如下：1.芳香性氨基酸作为电荷转移的中继站在此项工作中,我们采用M06方法理论计算与从头算分子动力学模拟相结合的方法,研究了苯丙氨酸残基在水环境下结合过剩电子的情况。为简化计算,取苯丙氨酸侧链基团,以苯-水二元团簇为研究对象,对过剩电子在微水合芳香性复合体的结合模式进行了理论研究。计算结果表明在Bz(H2O)n (n=1-8)中性体系中,苯和水簇之间确实存在π···HO弱相互作用。对于水分子比较少的情况,Bz和(H20)n之间通过一到两个π···HO键相连,水簇的大小对其与π相互作用的性质没有较大的影响。另外,我们对过剩电子在苯-水二元体系的存在状态及动力学演化过程进行了详细研究。在苯水簇中电子的结合模式大体可以分为两类：(i)以苯为中心的价阴离子结合模式,即电子定域在芳香环的π*反键轨道上。过剩电子的存在增大了芳香环的电子云密度,同时增强的苯水之间的π···HO弱相互作用。在这种结合模式下,苯环的碳骨架发生明显的形变和扭曲,芳香性减弱。(ii)溶剂化电子结合模式,在这种结合模式下,电子或者以表面态存在于水分子的悬挂氢上,或者定域在由苯水共同形成的溶剂化笼中。此时苯环仅通过其侧面的C-H键参与对电子的束缚过程。一般来说,水分子较少时,电子一般容易以价阴离子态形式存在,当水分子数目较多时,一般以溶剂化电子的状态存在。另外,水分子的扰动和重排也能够影响过剩电子存在状态的相关能量,使其能够顺利实现从苯环到水簇的转移。这充分证明芳香性的苯,作为苯丙氨酸侧链,在极性溶剂环境下,可以作为电子转移的跳板,而π···HO相互作用在电子转移过程中提供了强大的驱动力。2.310-螺旋作为蛋白质长程电荷转移的新型中继站此项工作中,我们通过密度泛函理论计算证实了310-螺旋可以通过其C-端和N-端调节蛋白质长程电荷转移,扮演双重中继站的角色。对于310-螺旋,肽单元的有序排列使螺旋C-端呈明显的电负性,而N-端则成明显的电正性。310-螺旋C-端的电离势与螺旋长度、HOMO能级以及偶极矩成反比。随着氨基酸数目的增加,电离势迅速下降,甚至低于易氧化的色氨酸残基,这充分说明螺旋C-端容易失去电子,形成空穴。另一方面,310-螺旋N-端的电子亲和势与螺旋长度和偶极矩成正相关,而与LUMO能级成反比。显然,随着氨基酸数目的增加,螺旋的电子亲和势逐渐增大,螺旋N-端容易结合自由电子扮演电子转移中继站的角色。310-螺旋C-端和N-端作为蛋白质长程电荷转移的双重中继站,不仅受螺旋长度的影响,而且还受帽化作用、邻近基团的协作和竞争、溶剂化环境的影响。与已知的空穴中继站(色氨酸、酪氨酸残基等)和电子中继站(质子化的赖氨酸、精氨酸等)相比,310-螺旋两端作为跳板或中继站的能力是可调节的,能够协助和调节不同蛋白质中的长程电荷转移。通过对苯丙氨酸水簇体系和310-螺旋的理论研究,初步证实以苯丙氨酸为代表的芳香性氨基酸和以310-螺旋为代表的蛋白质二级螺旋结构均可以作为蛋白质长程电荷转移的中继站,为生物体电荷转移机制的研究提供了新思路。