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本文基于抗生素分析检测的重要意义和自组装环(SOR)荧光显微成像技术的特点及其在药物分析中的应用,建立了司帕沙星(SPFX)和金霉素(CTC)的SOR分析方法,并应用于血清、尿液、牛奶、肉、肝脏、肾脏和粪便中药物含量的检测。此外,本文还应用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法、傅里叶变换红外光谱法和分子对接的方法研究了罗利环素(RTC)、氟罗沙星(FLRX)、地美环素(DMCTC)、美他环素(METC)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。基于SOR荧光显微成像技术,以Zn2+和CTMAB为敏化剂,聚乙烯醇-124(PVA-124)tNH3-NH4Cl (pH10.00)为反应介质,建立了测定鸡血、组织和排泄物中SPFX含量的方法。当液滴体积为0.2μL时,线性范围为1.38×10-13～2.03×10-12mol·ring-1(6.9×10-7～1.02×10-5mol·L-1),检出限(LOD)为1.38×10-14mol·ring-1(6.9×10-8mol·L-1)。仅用甲醇或者乙腈作为萃取剂,测定了鸡血、组织和排泄物中的SPFX含量,加标回收率为90.74%106.21%,RSDs小于3.0%。本研究将SOR技术应用于药物含量和残留量的检测,得到满意结果。在0.06mol·L-1六氢吡啶溶液和PVA-124存在下,Zn2+和SDBS为敏化剂,CTC在疏水性玻片表面形成自组装环,据此建立了检测CTC的方法。当点样体积为0.20μL时,线性范围为1.40×10-13～1.62×10-12mol·ring-1(7.00×10-7～8.10×10-6mol·L-1),LOD为14.0fmol (7.0×10-8mol·L-1)。兔子灌喂兽用CTC后对血清中CTC浓度进行测定的加标回收率为92.5～105.6%,RSDs小于6.1%。对内蒙古锡林郭勒盟6个牧场牛奶、牛组织(肉、肝脏和肾脏)和排泄物(牛粪便和牛尿)中CTC含量的检测结果表明,加标回收率在90.6%～98.3%,RSDs小于3.6%,得到满意结果。利用多光谱法和分子对接法研究了RTC和HSA的相互作用。计算了不同温度下RTC与HSA相互作用的结合常数及结合位点数,根据热力学参数确定了RTC与HSA之间的作用力类型,定量分析了RTC与HSA相互作用对HSA二级结构的影响,并且建立了两者相互作用的分子模型。研究结果表明,RTC与HSA有一个结合位点,位于HSA的亚域IIA内。由热力学参数可知,RTC与HSA之间的结合是自发的,并且以氢键和范德华力为主。对HSA二级结构的研究表明,RTC使HSA的α螺旋减少了8.4%,β折叠从30.3%增加到31.4%,β转角从15.6%增加到16.1%。分子对接从分子水平上给出了RTC与HSA的具体作用基团,解释了复合物的稳定性。应用多光谱法和分子对接法研究了FLRX与HSA的相互作用。光谱法研究结果表明FLRX与HSA发生作用并淬灭HSA的荧光。利用荧光光谱法提供的信息计算了相互作用的结合常数和结合位点数。根据Vant’Hoff公式计算了反应的热力学参数(△H=-107.99KJ-mol-1,△S=-240.99J-mol-1·K-1),表明两者的主要作用力为范德华力和氢键。根据Foster (?)(?)量转移定律求得FLRX与Trp-214之间的结合距离为2.59nm。取代反应结果表明,FLRX键合在HSA的亚域IIA内。同步荧光光谱和三维荧光光谱结果显示FLRX改变了HSA的构像,对FLRX与HSA作用前后红外光谱二级结构的定量分析结果表明：α螺旋减少了18.3%,β折叠从30.3%减小到20.7%,β转角从15.6%增加到33.6%。通过分子对接考察了FLRX与HSA的相互作用,并建立了分子模型。应用多光谱法和分子对接法研究了DMCTC和HSA的相互作用。荧光和紫外光谱表明DMCTC通过静态淬灭导致HSA荧光强度降低。根据Vant’Hoff公式,焓变和熵变的计算值分别为-53.01KJ-mol-1和-65.13J·mol-1·K-1,表明DMCTC和HSA之间的相互作用力主要是氢键和范德华力。根据非辐射能量转移定律,Trp-214和DMCTC之间的结合距离为3.18nm。取代实验的结果表明,DMCTC的键合位置在HSA的亚域IIA内。三维光谱的结果表明DMCTC和HSA形成复合物后导致其二级结构改变,红外光谱二级结构的定量分析结果表明：α螺旋减少了4.8%,β折叠从30.3%减少到21.6%,β转角从15.6%增加到22.2%。分子对接的结果表明,DMCTC通过疏水作用力,极性力和π-π共轭等多种作用力键合到HSA的IIA位置。共存金属离子影响的结果表明Al3+, Fe3+, Cu2+, Cr3+和Cd2+可以降低DMCTC和HSA之间的结合常数。模拟生理条件下研究了METC与HSA的相互作用情况。利用荧光淬灭法和紫外差谱法确定了METC对HSA的淬灭方式为静态淬灭。热力学、取代实验及分子对接的结果表明METC与人血清白蛋白的位置I即亚结构域IIA结合,二者之间以氢键和范德华力为主,同时存在疏水作用力、静电作用力以及其他作用力。三维荧光光谱和红外光谱的结果表明METC和HSA结合后导致其构像和微环境改变,其中蛋白质二级结构中的α螺旋由52.3%降为40.4%。体内共存金属离子Ca2+,Al3+,Fe3+,Cu2+,Zn2+,Cr3+和Cd2+等离子可以降低METC和HSA之间的结合常数。