目的:通过构建重组载体pET-3a-hFGF17，转化到表达工程菌BL21(DE3)PlysS感受态细胞中，利用该表达菌的高效率、低背景表达等特点表达出目的蛋白rhFGF17;由于37℃下蛋白表达水平很高，而16℃下，具有天然构象的蛋白所占比例较大，从而选择37℃和16℃作为表达温度，分别研究目的蛋白的包涵体和可溶性表达情况以探索出适合包涵体和可溶性表达的良好方案。利用NIH3T3细胞为作用对象，以购得的蛋白标准品hFGF17为阳性对照，验证纯化所得的蛋白的生物活性，从而确定该实验中创建的方法能够用于rhFGF17蛋白的生产，对该蛋白的工业化生产具有重要的参考价值。　　方法:优化后的人FGF17基因经PCR扩增后，克隆到T载体中，经NdeⅠ和BamHⅠ双酶切后获取人FGF17目的片段。将目的片段克隆到同样经NdeⅠ和BamHⅠ双酶切后的pET3a载体中，最终构建pET3a-hFGF17重组载体，转化到大肠杆菌表达菌株BL21(DE3)PlysS感受态细胞中，加入诱导剂IPTG进行诱导表达，筛选出表达水平较高的菌株。选择37℃和16℃分别作为包涵体和可溶性表达的温度条件，研究诱导剂的浓度对表达水平的影响，得出最佳浓度的IPTG，以提高蛋白表达量。同时，我们探索了蛋白纯化前期的重要条件，以进一步得到高质量的目的蛋白并有利于后续纯化操作，包括包涵体的洗涤、变性溶解和复性，以及可溶表达的菌体裂解破碎缓冲液。包涵体的洗涤也是一种纯化过程，能够去除一部分杂质，提高包涵体的纯度;洗涤后的包涵体经8M尿素结合适当的超声破碎过程以充分溶解变性;复性采用透析结合稀释，此方法虽然时间较缓慢，但复性效率很理想，相比于单一的透析或稀释复性，不需要太多复杂的人工操作，亦不耗费过多的试剂。对于可溶性表达的蛋白，虽然是正确折叠，但在表达的过程中，也会聚集在一起，形成沉淀，在普通的裂解缓冲液中，正确折叠的蛋白无法充分溶解出来，改善缓冲液，加入适当含量的蔗糖、甘油，有利于可溶蛋白的充分释放，从而提高可溶蛋白的产量。经肝素柱和强阳离子柱SP柱纯化后得到的可溶目的蛋白和包涵体目的蛋白采用银染法检测纯度，其促增殖的生物活性利用NIH3T3细胞予以验证。　　结果:分子量大小为22.6kDa的目的蛋白rhFGF17在大肠杆菌中成功表达。经过优化筛选，最终确定0.4mM IPTG，37℃下诱导4小时为包涵体的最佳表达条件，而1.0mM IPTG，16℃下诱导24小时为可溶蛋白的最佳诱导条件。最终得到的可溶蛋白和包涵体产率分别高达7mg/g（菌体）和1mg/g，两种形式的蛋白纯度均高于96％以上，另外，包涵体的复性率达30％左右。体外MTT实验显示纯化的可溶rhFGF17和包涵体rhFGF17对NIH3T3细胞具有显著的促增殖作用，且均优于标准蛋白。　　结论:成功地在大肠杆菌中诱导表达出重组人FGF17蛋白，并经验证对NIH3T3细胞具有明显的增殖作用，表明纯化的目的蛋白具有理想的生物活性，为高质量的FGF17蛋白工业化生产提供了具有重大参考价值的良好策略，包括复杂的包涵体纯化操作和无人工添加标签的可溶蛋白的获取，从而能够有望满足于FGF17在药理应用方面越来越大的需求。