为获得huFcγRII胞外区蛋白,将huFcγRII胞外区cDNA亚克隆到原核表达载体pET-28a,结果在大肠杆菌中高效表达了huFcγRII胞外区,以快速稀释复性方法从包涵体变性蛋白中回收了具有良好结合活性的huFcγRII重组蛋白。为研究huFcγRII的功能,将huFcγRII编码区cDNA亚克隆到真核表达载体pcDNA3,转染COS-7细胞,在细胞表面表达该受体分子,通过G418抗性筛选和连续克隆化,结果获得了稳定表达huFcγRII的转染细胞株。为鉴定huFcγRII的线性结合表位,在EC2结构域设计合成huFcγRII多肽,偶联于载体蛋白BSA;以Dot-blot检测偶联多肽与人IgG的结合,并对阳性多肽进行进一步缺失分析。Dot-blot分析表明huFcγRII的151-163位多肽CTGNIGYTLFSSK是特异结合人IgG的有效多肽,为huFcγRII的线性结合表位,位于受体EC2结构域F-G环。含有huFcγRII线性结合表位的多肽不仅有效抑制人IgG与可溶性huFcγRII的结合,而且对huFcγRII转染细胞表面的IgG-FITC免疫荧光强度也具有良好的抑制功效,表明该结合表位多肽具有调节人IgG与细胞表面huFcγRII结合的能力,是首次发现的人FcR上存在线性结合表位。为验证huFcγRII线性结合表位在体内的功能,将该多肽进行了动物实验。SLE小鼠模型实验表明该表位多肽提高了小鼠存活率,降低了严重蛋白尿比例和肾脏损伤程度,说明huFcγRII多肽对SLE模型小鼠的病情具有一定的延缓作用,对开发治疗自身免疫疾病的FcR靶标药物提供了参考。