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配基的杂泛性引起了研究人员的广泛关注。杂泛性可能由蛋白质或者配基所引起,分析其产生的原因能够为药物设计(尤其是老药新用、多靶标药物设计)提供指导。本文主要分析同一配基结合不同蛋白质时,其自身的构象变化及与其结合的蛋白质结合腔的变化趋势。首先对sc-PDB数据库中的配基进行预处理后得到4924个配基,在PDB数据库中得到配基的基本信息及相应的蛋白质晶体结构。然后我们分析了能够结合多个蛋白质的配基的物化性质与其结合的蛋白质数目和种类间的关系。最后分析了配基在结合不同蛋白质时其构象的变化及结合腔的变化。配基构象的变化用RMSD值表示,配基结合不同蛋白质时结合腔之间的相似性值通过APOC软件计算。结论如下：1)大多数配基结合的蛋白质数目较少,只有少数配基能够结合较多的蛋白质。不同配基结合的蛋白质数目呈幂律分布。配基的脂水分布系数随着所结合的蛋白质数目的增加而减小。配基的脂水分布系数随着Class数目的增加而减小,而氢键受体、氢键供体、分子极性表面积随着Class数目的增加而增加。2)分析配基的RMSD值与结合的蛋白质种类(Family、Superfamily、Fold、Class)的数目之间的变化趋势,发现随着配基结合的蛋白质种类的增加,配基RMSD值也随之增加。3)分析配基的RMSD值与结合腔相似性值、结合腔所在的蛋白质链之间的相似性值之间的变化趋势,发现配基的RMSD值与后两者之间呈现负相关。这说明配基构象的变化与结合腔的变化具有一致性。最后比较了配基的RMSD值与结合腔的RMSD值,发现结合腔的变化程度大于配基的变化程度。