过氧化物酶(Peroxidase，POD，EC1.11.1.7)是广泛存在于各种动物、植物和微生物体内的、其结构和作用机理并不完全相同的一类含血红素的氧化酶，一般含有铁或铜等金属离子，具有多种生理功能。 论文以女贞(LigustrumlucidumAit.)为材料，研究了女贞叶及果实POD的分离纯化，女贞果实POD热稳定性及海藻糖和β-环糊精的影响，以及女贞果实POD部分酶学性质。 从女贞果实中分离得到一种POD，纯化过程包括匀浆、硫酸铵-丙酮协同沉淀、SephadexG-100凝胶柱层析和DEAE-纤维素阴离子交换层析，纯化倍数为48，回收率13.3％，分子量为22kDa。从女贞叶质外体蛋白中分离得到单一条带的POD，分子量为62kDa。 女贞叶POD粗酶具有较高的热稳定性，60℃下加热60min，酶活剩余61％。在35℃、40℃、45℃、50℃水浴中加热一小时后，剩余酶活都在90％以上。在80℃下处理5min，酶活完全丧失，70℃下处理5min，酶活剩余71％。在分别添加了适宜浓度的海藻糖和β-环糊精后，女贞叶POD粗酶在60℃下热稳定性分别提高了11％和9.8％。女贞叶POD粗酶最适pH为6.0。 纯化后的女贞果实POD最适pH为6.5，最适反应温度为40℃；热稳定性降低，70℃加热5min，酶活仅剩余26％，60℃下处理60min酶活剩余44％。女贞果实POD对H2O2的Km值为3.85mmol/L。底物愈创木酚的Km值为6.2mmol/L。 Ala-Asp和Lys-Val两种短肽能明显提高女贞果实POD在60℃下热稳定性。75μmol/L海藻糖也能有效提高该酶热稳定性，β-环糊精对纯化后的POD没有明显作用，PEG-6000对POD活性表现出抑制作用。