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晚期糖基化终末产物（Advanced glycation end products，AGEs）为蛋白非酶糖基化的终产物，是人和动物的慢性持久性炎症、肥胖及脂肪肝等代谢性疾病的关键发病因子。二羰基化合物乙二醛（Glyoxal，GO）和甲基乙二醛（Methylglyoxal，MGO）为活性羰基化合物（Reactive dicarbonyl species，RCS），是羧甲基赖氨酸（N-carboxymethyllysine，CML）的前体，可启动蛋白非酶糖基化形成AGEs。因此，捕获二羰基化合物和抑制AGEs及CML的形成，成为防控糖尿病和脂肪肝等相关疾病的途径。本研究以小牛胸腺组蛋白H1和牛血清白蛋白（Bovine serum albumin，BSA）为研究对象，以探讨天然产物儿茶素能否抑制MGO和甘油醛/Fenton诱导的蛋白非酶糖基化和CML的形成。实验结果如下：体外无蛋白条件下将MGO与儿茶素在37℃孵育，通过Girard’s reagent T方法检测儿茶素对MGO的捕获能力，结果表明儿茶素对MGO（1:1）抑制率为80.73%，明显强于活性二羰基捕获剂氨基胍（Aminoguanidine，AG）。DNPH方法检测结果显示，MGO孵育组蛋白H1产生早期糖基化产物Schiff base，并且儿茶素与MGO摩尔分子比为1:6时即可抑制Schiff base的形成；荧光法对总荧光AGEs检测结果显示，儿茶素明显抑制MGO诱导组蛋白H1形成的荧光AGEs，在与MGO摩尔分子比1:1时抑制率可达到62.61%。通过SDS-PAGE蛋白电泳初步筛选MGO诱导组蛋白H1的非酶糖基化模型，Western blot检测组蛋白H1非酶糖基化的程度，以及晚期糖基化产物CML的形成；结果表明MGO可使组蛋白H1表达量降低，CML形成量增加，由此证明组蛋白H1发生了非酶糖基化，并以此为依据构建了组蛋白H1非酶糖基化模型和CML形成模型。儿茶素可有效保护组蛋白H1不被MGO糖基化，当摩尔分子比为2:1时几乎完全保护。低浓度儿茶素（12.5-100μM）可抑制组蛋白H1CML的形成；高浓度儿茶素（200-800μM）不能抑制组蛋白H1CML，反而会增加CML的生成量。儿茶素与组蛋白H1在37℃孵育后产生H2O2，加入MGO后H2O2累积量显著增加，随儿茶素浓度升高成梯度效应，但H2O2的升高与MGO浓度无关。在Fenton反应（EDTA/Fe2+/H2O2）条件下，37℃孵育甘油醛会生成GO，儿茶素和N-乙酰-L-半胱氨酸（N-Acetyl-L-cysteine，NAC）可捕获甘油醛/EDTA/Fe2+/H2O2反应生成的GO。 NAC可抑制甘油醛/EDTA/Fe2+/H2O2诱导BSA产生的Schiff base；儿茶素和NAC均可抑制甘油醛/EDTA/Fe2+/H2O2诱导BSA产生的CML。结论：本研究成功构建组蛋白H1非酶糖基化模型和CML形成模型。证实儿茶素可有效保护组蛋白H1不被二羰基化合物MGO非酶糖基化；其机制可能与儿茶素捕获MGO、抑制荧光总AGEs和抑制Schiff base的形成有关。低浓度的儿茶素可有效抑制MGO诱导的组蛋白H1CML形成，其机制可能与捕获MGO有关，与清除自由基能力无关；高浓度儿茶素不能抑制CML形成量，其机制可能与儿茶素诱导生成大量H2O2有关。儿茶素可抑制二羰基化合物前体甘油醛诱导的CML形成，其机制可能与儿茶素捕获二羰基化合物GO有关。