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MCM7是MCM2-7复合体的亚基，属于含有MCM box的染色体结合蛋白家族。MCM2-7形成的六聚体具有解旋酶活性，通过与其他的蛋白形成pre-RC复合体，在DDK/CDK的调节下参与DNA复制的起始及细胞增殖的调节。但MCM蛋白作为在细胞中高度表达的蛋白，在细胞周期中的功能并不局限于DNA复制起始，它们的具体功能需要详细研究。本研究分为两个部分： 第一部分：通过TAP亲和纯化技术筛选到MCM7是一个新的cyclinE/Cdk2相互作用蛋白，发现MCM7和cyclin E/Cdk2的结合不依赖其RXL结构域。体外激酶实验确定了cyclin E/Cdk2对MCM7的磷酸化位点为Ser121，并在细胞内进行了验证。MCM7 Ser121A在染色体上的结合比MCM7野生型明显增多，但不利于和MCM3/MCM5/Cdc45形成pre-RC复合体。siRNA敲除MCM7并不影响细胞周期的进行，但MCM7野生型的过表达会导致细胞周期阻滞在G1/S期，而MCM7 Serl21A和对照组细胞却能正常的进入S期。进一步的实验表明MCM7过表达引发的细胞周期阻滞是通过p53依赖的Chk1通路来实现的。同时，我们发现MCM7 Ser121也可以在M期被cyclin B/Cdk1磷酸化。过表达MCM7野生型和对照组细胞可以正常的出M期，而MCM7 Ser121A的过表达却会阻滞细胞正常的M期的进行，表明MCM7 Ser121被cyclin B/Cdk1磷酸化对于细胞正常的从M期到G1的进行是非常必须的。这些结果表明MCM7被cyclin/Cdks磷酸化既参与防止DNA过度复制调节，又参与调控正常的M期进行。 第二部分：发现了MCM7可以参与调节端粒酶的活性。过表达MCM7会增强端粒酶的活性，而siRNA敲除MCM7会降低端粒酶的活性，但MCM3、MCM5对于端粒酶的活性没有影响。通过IP实验我们发现MCM7可以和端粒酶的催化亚基hTERT相互作用。进一步的实验表明， MCM7可以调节Hsp70参与的hTERT降解从而增加它的稳定性;敲除MCM7可以抑制hTERT与染色体的结合，这些都可以解释MCM7对端粒酶调节的机理。