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豆类蛋白具有良好的乳化性质，然而迄今对其乳化性质的分子机理及其结构—功能的相关性仍缺乏科学的认知。本论文首先以豌豆蛋白质为对象，研究其物化和乳化功能特性的相关规律；接着，进一步探索了在pH3.0条件下豌豆分离蛋白的乳化稳定机制；最后，从构象角度，探索了豆类vicilin的四级构象柔顺性对其乳化性质的重要性。主要结论如下：三种豌豆蛋白[豌豆分离蛋白（PPI）、豌豆vicilin(PV)和豌豆legumin(PL)]在等电点附近均表现出较差的乳化能力，同时乳液的抗凝结和脂肪上浮稳定性也较差。在pH3.0条件下，豌豆蛋白具备更好的乳化性能，其中PL的乳化性质最佳。相关乳液的凝结、絮凝和脂肪上浮稳定性随蛋白种类和pH而异。与PPI乳液相比，在偏离等电点时，PL和PV乳液表现出更好的脂肪上浮稳定性。研究显示，此类蛋白的乳化性质不仅与蛋白的溶解度(PS)、表面疏水性(H0)相关，还与界面蛋白及吸附膜的性质（如粘弹性）也相关。在pH3.0的条件下，浓度为0.25~3.0%的PPI分散液中的蛋白主要以纳米颗粒形式存在，其水和粒径介于134~165nm。当油相为0.2，随着蛋白浓度的增加（c=0.25~3.0%），油滴粒径逐渐减小，脂肪上浮稳定性逐渐增加，特别当c>2.0%时，放置时间超过20天均没有脂肪上浮现象发生。在c>1.0%时，形成的蛋白乳液表现出较高抗凝结稳定性。研究表明，PPI在pH3.0具有一种新的乳化机制，即皮克林乳化机制。以结构独特的芸豆7S球蛋白（vicilin）作为三聚体球蛋白代表，通过调节脲素（Urea）浓度来调控蛋白构象柔顺性，系统地研究了芸豆vicilin四级构象柔顺性对其乳化和界面性质的影响。结果表明，随着Urea浓度的增加，芸豆vicilin的三聚体结构逐渐解离成单聚体。Urea诱导的蛋白解离过程是可逆的，在高浓度Urea下，芸豆vicilin结构呈现“熔球态”。增加Urea浓度，蛋白乳液的乳化能力增强、油滴的絮凝程度增加，并导致了界面吸附蛋白浓度的减少。界面吸附实验表明，Urea诱导蛋白在三、四级构象上的变化是影响其吸附行为最主要的因素，该变化主要是通过调控界面吸附蛋白结构的重排速率来实现。综上所述，豆类蛋白质的乳化性质受蛋白组成、pH以及结构特性等因素的影响。相关研究结果不仅对于深入地理解豆类蛋白的乳化性质及相关分子机制具有重要的意义，而且对于开拓豆类蛋白的应用范畴也具有一定的借鉴价值。