DEK蛋白是一种含量丰富、普遍存在的可磷酸化的染色质架构蛋白，主要存在于细胞核的常染色质中，由375个氨基酸组成。DEK蛋白有两个功能性的DNA结合域，一个是位于中心的SAP/SAF DNA结合域，一个是位于C末端的DNA结合域（简写为CDB）。CDB是近年新发现的一个DEK蛋白与DNA的结合域，其中存在多个磷酸化位点，与DEK蛋白的功能密切相关。 DEK蛋白在一些自身免疫性疾病和人类恶性肿瘤中呈过表达，而在某些恶性肿瘤中DEK蛋白低表达。但DEK蛋白在细胞中的功能目前仍不明了，越来越多的研究数据表明，DEK蛋白与细胞凋亡存在一定的关系。 根据文献报道的上述研究结果，我们推测CDB可能在DEK蛋白在细胞中功能的发挥上具有较为重要的作用。本研究以对CDB的研究为切入点，以期为进一步阐明DEK蛋白功能的研究提供线索。 首先，以宫颈癌细胞HeLa细胞cDNA为模板，构建了含有目的基因DEK的质粒pMD18-T-DEK及原核表达质粒pET-30a（+）-CDB，用E．coli BL21（DE3）菌株进行了融合蛋白His-CDB的原核表达及纯化，并研究了其与DNA的结合活性。结果显示，获得了高纯度的融合蛋白His-CDB。复性的融合蛋白His-CDB与DNA结合活性的凝胶迁移阻滞分析结果提示，CDB可与超螺旋型及线性化的DNA结合，但更倾向于与超螺旋型DNA相结合，同全长DEK蛋白具有相类似的特点。 之后，我们构建了分别含有全长DEK、含有核定位序列的CDB、CDB及荧光蛋白基因的真核表达质粒，用转染的方法在真核细胞HeLa细胞中分别过表达目的蛋白，在不同的时间点用CCK-8检测细胞的增殖活性及用Caspase-Glo（）3/7 Assay检测细胞凋亡情况，初步的研究结果显示，上述三种目的蛋白的过表达对细胞的增殖有促进作用，对细胞凋亡可能有间接的促进作用。但这一结论还需进一步的实验来验证。 最后，我们用Western blotting的方法检测了Hela、A549、U251、293、Fibroblast（原代培养传代至第六代）、SH-SY5Y六种细胞株中的DEK蛋白的表达水平，以GAPDH为内参，在内参基本一致的情况下，六种细胞株的DEK蛋白表达水平不同。同为肿瘤细胞株的A549 DEK蛋白表达水平较低，成纤维细胞（来源于健康成年人）原代培养传代至第6代的细胞及其它4种细胞株的DEK蛋白表达水平较高，其mRNA水平是否存在差异及可能的表达调节机制需进一步的研究来探讨。 综上所述，本研究首次用原核表达并纯化了CDB并研究了其与DNA的结合活性，继而在细胞水平研究了全长DEK、含有核定位序列的CDB、CDB的过表达对细胞增殖及凋亡的影响，为有关DEK蛋白功能的研究提供新的思路。