计算机模拟的方法已经广泛深入到蛋白质等生物大分子的研究当中，然而传统分子动力学模拟对蛋白质或者多肽的采样结果并不理想，通常是因为蛋白质或者多肽它们的自由能面上存在众多的局部能量最小态，在采样过程中，往往容易停留在这些最小态中，而不能很快的跳跃到周围其它的状态上。本文的工作首先从组成蛋白质最基本的氨基酸出发，介绍构成蛋白质的20种常见的氨基酸的基本特性；然后回归到物理层面上来研究蛋白质的物理特性，包括能量分布和自由能等；其次，用分子动力学模拟的方法来研究蛋白质分子，分析比较各种不同的分子动力学模拟方法；进一步，提出双耦合的分子动力学采样的方法；最后，将这种方法应用到特定的多肽上来验证新提出的方法的可行性与优点。与此同时，本文会指出，动能在某些自由度上呈现的衰减形式的分布，是传统采样方法效率低下的主要原因，为了解决这些问题对自由能采样造成的影响，我们在某些感兴趣的自由度序参量（如二面角）的方向上再次拟合一个热浴，来让动能在这些自由度上的分布呈高斯分布的形式。本文是以丙氨酸二肽作为我们的研究模型，从模拟结果中我们发现，用双耦合采样的方法极大地提高了整个构象空间的采样效率，构造了一个完整的自由能面，这是传统的分子动力学所不能达到的。