【摘 要】
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丝切蛋白磷酸酶Slingshot家族通过调控丝切蛋白cofilin的磷酸化状态调节微丝的装配。和Slingshot家族其它两个成员SSH1、SSH2不同,SSH3没有发现有对cofilin的去磷酸化能力,也不能和微丝共定位。我们的研究表明,抑制SSH3可导致Hela细胞中凋亡标记物——剪切形式的PARP1和γ-H2AX水平升高。在凋亡诱导剂Staurosporine的处理下,抑制SSH3的表达会降
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丝切蛋白磷酸酶Slingshot家族通过调控丝切蛋白cofilin的磷酸化状态调节微丝的装配。和Slingshot家族其它两个成员SSH1、SSH2不同,SSH3没有发现有对cofilin的去磷酸化能力,也不能和微丝共定位。我们的研究表明,抑制SSH3可导致Hela细胞中凋亡标记物——剪切形式的PARP1和γ-H2AX水平升高。在凋亡诱导剂Staurosporine的处理下,抑制SSH3的表达会降低细胞的增殖;SSH3蛋白被剪切成分子量较小的蛋白形式,这种剪切可以被凋亡的核心执行者半胱氨酸蛋白酶Caspase抑制剂Z-VAD抑制。在细胞凋亡过程中,这种剪切形式的SSH3可以从细胞质转移到细胞核,并结合到染色质。我们根据Caspase底物的特征并通过体外Caspase剪切实验证明SSH3是Caspase 3的底物,剪切位置是D80和D153。此外,我们还发现SSH3和AIF（apoptosis inducing factor）相互作用,体外磷酸化酶活性实验表明SSH3能使γ-H2AX去磷酸化。综上所述,我们的研究结果表明SSH3是一个新的Caspase底物,参与抗细胞凋亡的调控。
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