【摘 要】
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通过热变性处理、硫酸铵分级沉淀、排阻层析和离子交换层析等技术,分离纯化了魟鱼(Dasyatisakajei)肝铁蛋白(LiverferritinofDasyatisakajei,DALF).并对该蛋白的理化性质进行
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通过热变性处理、硫酸铵分级沉淀、排阻层析和离子交换层析等技术,分离纯化了魟鱼(Dasyatisakajei)肝铁蛋白(LiverferritinofDasyatisakajei,DALF).并对该蛋白的理化性质进行详细的研究,实验结果表明了,DALF分子量在400kDa左右,SDS凝胶电泳显示DALF由两种不同类型的亚基构成(H和L),分子量分别为18kDa和13kDa.透射电子显微镜负染技术显示,DALF分子结构有蛋白壳和铁核组成,其蛋白壳直径10-14nm,铁核直径5-8nm.等电聚焦(IEF)实验结果显示DALF含有五条不同等电点的蛋白带,它们的等电点pI在5.4到6.2之间,推测这一现象与铁蛋白壳表层电荷非均匀性特性有关.通过离子交换层析柱(DEAE-52)分步盐洗脱技术,分离到两种不同分子量的蛋白质组分(KALF<,A>和DALF<,B>),通过SDS凝胶电泳分析证明DALF<,A>和DALF<,B>不同之处在于蛋白壳的H和L亚基之间结合比例不同,由此形成释放铁动力学特性和铁核中的磷铁组成比也存在一定差异.在体外,DALF具有储存有机小分子及络合血红素的能力,虽然对不同有机小分子的络合数量有所差异,但储存于蛋白壳内的数量却几乎相同.通过释放铁的动力学研究,进一步证实了铁蛋白蛋白壳是非刚性结构,其柔性调节能力是铁储存和释放过程中的限制性因素,铁核表层的复杂结构与释放铁动力学过程呈复杂性无关.
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