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高血压是一种常见的慢性病,现已成为全球主要的健康问题。血管紧张素转换酶（angiotensin I-converting enzyme,EC 3.4.15.1,ACE）在高血压调节系统中发挥重要作用,是高血压治疗药物筛选中的关键酶。本研究首先以猪肺为原料,制备ACE并对其进行性质分析。采用预处理、酸沉淀、硫酸铵盐析结合HiTrap Q HP强阴离子交换层析柱的方法对ACE进行分离纯化。SDS-PAGE结果显示,ACE分子量约为180 kDa,较市售ACE具有更高的纯度及比活力。PAS染色结果表明猪肺ACE是一种糖蛋白,其糖含量为34.37%。研究发现,Zn2+可强烈抑制ACE的酶活力,且对ACE的抑制作用呈现浓度依赖性。酶学性质表明,ACE在30-50℃,pH 6.0-10.0的范围内,维持较高的酶活力。圆二色谱结果显示猪肺ACE的热变性温度为（Tm）为58.5±0.4℃。酶动力学研究表明,ACE的Km、Kcat和Kcat/Km值分别为3.1×10-4 mol/L,17050 min-1和5.5×107（mol/L）-1 min-1。该研究为猪肺ACE的工厂化生产提供一定的理论参考。在此基础上,以鲍鱼裙边胶原蛋白为原料,以丝氨酸蛋白酶家族中的胰蛋白酶及脯氨酰内肽酶（PEP）为工具酶对鲍鱼裙边胶原蛋白进行分步酶解。Tricine-SDS-PAGE及反相高效液相色谱（RP-HPLC）分析结果显示胰蛋白酶-PEP分步酶解可有效降解鲍鱼裙边胶原蛋白。酶解产物经3 kDa超滤膜超滤分离、SuperdexTM Peptide10/300 GL凝胶柱过滤及ZORBAX SB-C18柱分离后获得高纯度ACE抑制肽组分。经氨基酸序列鉴定得到三个胶原蛋白来源的小肽（SGEVGQ、GPPGPAGAR和QRGPAGAQGPQ）,利用分子对接技术,综合ACE抑制肽与ACE的对接能量值、相互作用模式筛选出GPPGPAGAR进行后续研究。对ACE抑制肽进行体外活性检测,发现GPPGPAGAR是一种新型ACE抑制肽,对ACE表现出混合型抑制,其ACE抑制活性(IC50)为177.13μmol/L,且具有良好的消化稳定性并对Caco-2细胞无毒性。在细胞转运时GPPGPAGAR不能以完整九肽的形式转运至基室,但经刷状缘肽酶酶解后的转运产物具有ACE抑制活性。进一步研究发现,ACE可酶解GPPGPAGAR产生新的ACE抑制肽GPPGP。GPPGP是一种新型ACE抑制肽,对ACE表现出竞争性抑制,其ACE抑制活性(IC50)为190.43μmol/L,具有良好的消化稳定性并对Caco-2细胞无毒性,在细胞转运时GPPGP以完整五肽的形式转运至基室,转运产物具有ACE抑制活性。因此,来源于鲍鱼裙边胶原蛋白的小肽GPPGPAGAR和GPPGP是潜在的降压肽。本研究不仅为鲍鱼裙边高值化利用提供了思路,也为食源性蛋白来源ACE抑制肽的制备提供了技术支持和理论参考。