细胞的生存需要特殊蛋白质分子跨膜进行可调节的和专一性的运输，不仅是为了获得营养或排出废物，而且也有调节和其他功能的需要。以这些特殊蛋白质为媒介的跨膜运输和细胞膜联系密切。这些蛋白质的识别以及它们在细胞生理中的作用很多年来已经成为一个研究的焦点。现在已经清楚这些数不清的膜转运系统可以分为数量有限的几个家族，在每一个家族内成员之间在序列和分子机理上都彼此相关，并且可能拥有一个共同的进化上的起源。我们研究的是这些家族中最大的也是分布最广泛的家族，ABC超家族。每一个ABC转运蛋白都相对专一于一种给定的底物，尽管如此，由不同转运蛋白运输的底物的种类非常广泛，具体的ABC转运蛋白的底物包括氨基酸，糖类，无机盐，多糖，肽，甚至蛋白质也能成为转运蛋白的底物。ABC转运蛋白最近已经获得很多注意因为他们在原核或真核生物中和很多重要的生物过程有关，以及一些临床问题，比如囊肿性纤维化，抗原呈递和肿瘤细胞的多药抗性。ABC转运蛋白的名称确认了一个高度保守的ATP-结合盒，这个盒是这个超家族最明显的特征。自从第一个高分辨率的ABC晶体大肠杆菌维他命B12在2002年出现以来，很多输入体以及输出体的晶体都被结晶出来。ABC转运蛋白包含两个跨膜域或单体（TMDs）形成运输通道，和两个核苷酸结合域或单体（NBDs）水解ATP。根据运输方向的不同ABC转运蛋白最早分为两个种类。输入体，在原核细胞中发现的，包含额外的细胞外或细胞表面关联的结合蛋白，它们高亲和性地获得蛋白质所需要的底物并且把底物传递到跨膜域上。输出体，直接从细胞或磷脂双分子膜中获得底物。不同种类跨膜域间的序列相似性很低，然而核苷酸结合域却高度保守，每个单体包含一个拥有Walk-A模体，Walk-B模体的RecA型的亚结构域，和一个拥有LSGGQ模体的α螺旋亚结构域。在甲硫氨酸转运蛋白中除了核心的四个结构域外，在核苷酸结合域单体下还有一个碳末端调节域C2域单体，而这个C2域单体在结构上可划为ACT域。人们已经发现当细胞内甲硫氨酸浓度过高时运输过程就会停止，这种现象叫做转运抑制。为了理解一个处于转运抑制状态的转运蛋白回到非抑制的，休眠态过程中的构象变化以及其中的机理，我们做了转运蛋白中有或没有底物的拉伸分子动力学模拟。从模拟中我们看到在整个ABC转运蛋白中的一些重要的构象变化，包括跨膜域中运输通道的缩小还有核苷酸结合域彼此接近。然而在两种模拟里C2域的表现却是不同的。这些发现可能有助于解释C2域的构象变化与核苷酸结合域或跨膜域的重排之间的联系，并且从一个反方向提供了一种理解转运抑制的方法。