YjgF/YER057c/UK114是一类在细菌、古生菌和真核细胞中高度保守的蛋白质家族,该家族蛋白质的分子量约为15 kDa,一级序列同源性高达47%至78%,但是它们的生物学功能却具有多样性。如人源蛋白hp14.5被认为是一个转录抑制因子,可以在大鼠网织红细胞裂解物系统内抑制蛋白质合成;大鼠中的rp14具有核糖核酸内切酶的活性;山羊中的UK114则有肿瘤抗原的活性。其它物种的同源蛋白的功能还包括:钙蛋白酶活性(牛)、嘌呤调节活性(枯草芽胞杆菌)、光合作用的活性。到目前为止,该家族已经有二十多个蛋白的结构被解析,但它们的生理功能目前尚不清楚。这些已解析蛋白的总体结构都是三聚体,而且每两个单体之间形成大而深的沟槽,在这些沟槽中有六到九个非常保守的氨基酸,它们可以结合不同的配体,包括:苏氨酸、色氨酸、2-酮丁酸、乙二醇或丙酮。酿酒酵母中的同源蛋白是Mmf1,即线粒体基质因子(mitochondrial matrix factor),研究表明Mmf1可能参与异亮氨酸的生物合成或参与维持线粒体完整性等相关功能。串联亲和纯化实验的结果显示Mmf1可以与线粒体酸性基质蛋白Mam33相互作用。因其是分子量约为33 kDa的酸性蛋白,又位于线粒体基质中,因此被命名为Mam33。它是在分离与细胞色素b2信号肽有相互作用的蛋白质中被发现的。MAM33基因的敲除会导致酵母在甘油培养基的条件下生长缓慢,但是对葡萄糖培养基中的生长则没有影响,这一结果显示Mam33可能参与了线粒体的氧化磷酸化作用。Mam33的同源蛋白在人源、硕大利什曼原虫、布氏锥虫和秀丽隐杆线虫中为三体或者四体,Mam33与它们的序列同源性约在24–35%之间。人源的Mam33同源蛋白被称为是前体mRNA剪切因子结合蛋白,即p32。p32与维持线粒体氧化磷酸化相关,并通过与不同的配体蛋白结合来执行多种多样的功能。目前,一共有82个配体蛋白被鉴定出与酵母的Mam33有相互作用,其中23个是线粒体中的核糖体蛋白。因而,我们推测Mam33可能在Mmf1的帮助下参与线粒体中核糖体蛋白合成。为了理解酿酒酵母中Mmf1与Mam33之间的相互作用关系,我们对这两个蛋白复合物进行了晶体学研究。虽然我们得到了Mmf1–Mam33复合物蛋白,但是未能长出晶体。但是我们成功解析了Mam33和Mmf1的单体结构,其分辨率分别为为2.10 (A|°)和1.74 (A|°)。进而,我们进行了等温滴定实验、超速离心实验等生化实验。结果显示,Mmf1可以与Mam33组成摩尔比为2比1的复合物。通过对Mmf1和Mam33的结构进行分析,我们发现Mmf1三体表面正电势与Mam33三体表面部分区域形成互补的表面电势,从而可能通过静电相互作用形成复合物。我们据此模拟出一个Mmf1–Mam33复合物的结构,它提供了两个蛋白之间可能的相互作用模式。