【摘 要】
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α-螺旋是蛋白质最重要的二级构象,同时也是形成蛋白质三维构象的基础,和体内外的很多生理活动息息相关。因为具有独特的刚性棒状形貌和构象转换机制,α-螺旋被广泛用作分子组装
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α-螺旋是蛋白质最重要的二级构象,同时也是形成蛋白质三维构象的基础,和体内外的很多生理活动息息相关。因为具有独特的刚性棒状形貌和构象转换机制,α-螺旋被广泛用作分子组装体的基本单元,如胶束、囊泡、水凝胶和有机无机复合材料等,这些功能材料被广泛应用于药物控释、医学诊断、生物模拟、硬组织工程和双乳液等领域。 仿生矿化是研究生物大分子组装行为的有力手段。至于多肽矿化,以往的生物矿化只发生在已经形成的多肽晶体的表面,这些矿化产物中的α-螺旋和浓溶液中的六方液晶相一样,仍然只采用普通的二维六方结构。而如果能将生物矿化深入到α-螺旋之间,对于多肽组装体会有更深的了解,而且可能会带来更多新颖的性质。所以,本文将共结构导向法引入到多肽的仿生矿化中,研究α-螺旋的组装行为。 第一章,简要介绍了生物矿化、仿生矿化和蛋白质的相关概念,回顾了多肽仿生矿化的最新进展,提出将共结构导向法引入到多肽的仿生矿化中。 第二章,合成并表征了聚赖氨酸-二氧化硅复合物。实验结果表明,复合物中多肽的主要构象为α-螺旋,其中α-螺旋形成了罕见的二维正方p4mm结构。通过对带电官能团三维空间内螺旋排列和对应几何关系的分析,提出了电荷拉链理论来解释p4mm结构的形成机理。 第三章,合成了羧基官能团化的多肽分子并通过矿化加以研究。当使用较多量的APS作为共结构导向剂时,即使灼烧后,复合物的有序介观结构也得以保持。当使用TMAPS作为共结构导向剂时,在不同的pH条件下我们观察到了二维正方到二维六方的结构转变。 第四章,简述并总结了全文,对未来工作进行了展望。
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