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目的:该文通过基因重组技术,构建GST-HBRP融合蛋白表达质粒,转化原核细胞,大量获得重组蛋白,利用亲和层析的方法纯化重组蛋白,探讨真核基因在原核细胞中的表达情况,为进一步研究HBRP蛋白的功能作必要准备.结论:1.构建的pGEX-HBRP融合蛋白表达质粒,在大肠杆菌中表达成功,融合蛋白以包涵体的形式存在.2.pGEX-HBRP融合蛋白变性后,Glutathione Sepharose 4B亲和层析得到纯化的重组蛋白.3.纯化得到的无活性的融合蛋白可以作为抗原使用.