过氧化物酶与过氧化氢、卤化物组成的体系具有杀菌/抑菌作用，已广泛被研究。国内外对过氧化物酶体系抗菌作用的研究只限于哺乳动物过氧化物酶(乳过氧化物酶、髓过氧化物酶等)，因此类酶不易获取，且价格昂贵，所以能用价格便宜且在结构和催化活性上都非常相似的一种过氧化物酶类来替代，对理论研究和实践应用都具有潜在的重要意义。 大豆过氧化物酶(soybean peroxidase，SBP)是从大豆加工副产物大豆皮中提取的，以血红素为辅基的Ⅲ类过氧化物酶(EC1.11.1.7)。与其它过氧化物酶在结构和功能上都有许多相似之处，但因其原料价廉易得，底物作用范围广、耐热性能高、酸碱稳定性好、pH适用范围宽等优点，大豆过氧化物酶的研究越来越成为过氧化物酶研究的热点。 实验发现SBP-H2O2-KI组成的体系具有杀菌/抑菌作用，抗菌强度受有机物、pH值等的影响。SBP-H2O2-KI体系对E．coli、S．aurou的杀菌动力学表明，该体系具有快速的杀菌效果。SBP-H2O2-KI体系也具有较好的稳定性，37℃下放置4h后仍具有杀菌作用。 本文初步研究了SBP-H2O2-KI体系的抗菌机理。利用电子顺磁共振波谱法没有检测到SBP-H2O2-KI体系中的自由基吸收峰。但在相同的H2O2浓度下，Fe2+H2O2体系(产生羟自由基的典型体系)却有明显的自由基吸收峰。比较Fe2+-H2O2体系与SBP-H2O2-KI体系对E．coli31343与S．aureu，的抗菌作用。结果显示，Fe2+-H2O2体系几乎没有杀菌效果，而SBP-H2O2-KI体系却能完全致死菌体细胞。这也进一步说明了，SBP-H2O2-KI体系的抗菌作用不是由于自由基的产生。我们推测在SBP-H2O2-KI体系中，I离子起了介导作用，抗菌效果是由于碘的活性氧化态。我们在Fe2+-H2O2-KI体系中检测到了明显的自由基吸收峰，并发现该体系也具有部分的抗菌作用。但比较Fe2+和SBP对H2O2-KI反应的催化活性时，发现Fe2+-H2O2-KI体系的抗菌强度远低于SBP-H2O2KI体系。说明SBP对H2O2-KI反应的催化活性高于Fe2+的催化活性。Fe2+不能代替SBP在H2O2-KI体系中发挥的作用。推测碘的活性氧化态的致死效应可能比自由基更甚。 本文还进一步研究了在SBP-H2O2-KI体系的亚致死剂量下连续传代，菌体细胞对SBP-H2O2-KI体系敏感性的变化。E．coli31343从第一代传至第十五代，敏感性均未变化，但从第十六代起E．coli31343的敏感性有轻微的降低。而S．aureu从第一代开始敏感性就降低了，但从第二代传至第十五代敏感性上下波动，一定范围内保持恒定。亚致死剂量下菌体敏感性的轻微变化，是由于生理适应还是遗传改变，需深入研究。