蛋白质是生物体内—极其重要的物质。不同的蛋白质分子往往以不同的结构形态存在于生物细胞中，且根据其各自的结构而展现出不同的功能。分子马达是一类有名的蛋白质分子，它们可以消耗ATP中的化学能，转化为机械功。DNA聚合酶Ⅰ是一种重要的分子马达，它可以沿着DNA模板链行走，吸收脱氧核糖核苷酸，合成并延长新的DNA子链。它的结构是由核心区和5核酸酶区以及一条蛋白质多肽链linker构成。人们对于它的动力学机制的研究从未停止。本文对DNA聚合酶Ⅰ做了深入研究，揭示了其结构中的多肽链linker的重要作用。发现linker以最佳的氨基酸数目最有效地促进了5核酸酶区的移动。同时还发现此规律适合于其他类似结构的分子马达，比如DNA聚合酶Ⅳ和T7引发酶等。Kinesin-1也是一种非常有名的蛋白质马达，它可以沿着细胞内的微管连续行走，积极参与胞内物质的运输。在细胞内，多个kinesin常常一起工作，其中两个kinesin的耦合体系是最简单的形式。针对两个kinesin的耦合体系的动力学做了深入的理论研究，揭示了kinesin的耦合强度对二体系的行走速度和停止力(stall force)产生着重要的影响，kinesin的力-化学耦合机制也强烈的影响着体系的停止力。为了展开具体的研究，采用了诸多研究方法，包括分子动力学模拟，蒙特卡洛模拟，布朗动力学模拟，建立理论模型等等。我们的研究结果，不仅很好的吻合了已有的实验结果，而且提出了一些尚未被实验发现的新预测。我们的研究过程和结论，具备普遍意义，可以被用来研究和认识其它分子马达的动力学机制。