【摘 要】
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蛋白翻译后的修饰如磷酸化、泛素化、类泛素化和乙酰化在各种生命活动过程中起到了重要的作用。近年来,随着非组蛋白乙酰化的发现,乙酰化修饰越来越成为关注的热点。乙酰化修饰
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蛋白翻译后的修饰如磷酸化、泛素化、类泛素化和乙酰化在各种生命活动过程中起到了重要的作用。近年来,随着非组蛋白乙酰化的发现,乙酰化修饰越来越成为关注的热点。乙酰化修饰可以调节组蛋白和非组蛋白的各种功能,如转录活性,蛋白与蛋白之间的相互作用,以及蛋白的亚细胞分布等。虽然已经发现许多转录因子包括核受体可以被乙酰化,但是视黄素X受体能否发生乙酰化及乙酰化如何被调控等问题尚不清楚。
在本文研究中,我们发现了RXRa的赖氨酸第145位点可以被p300乙酰化,乙酰化的RXRa结合到DNA上,加强其转录激活活性;此外我们还发现了孤儿受体TR3是p300诱导RXRa酰化的负调节因子。首先,TR3通过与RXRa结合抑制了p300诱导的RXRa乙酰化。其次,TR3与p300竞争结合RXRa,在RXRa的特异性配体9-cis RA作用下,RXRa与TR3结合增强,并以异源二聚体形式转运到线粒体;与此同时,RXRa与p300的结合减弱,p300诱导的RXRa乙酰化和转录活性被抑制。最后,细胞生物学功能分析表明,在HeLa细胞中,p300通过乙酰化RXRa加强其促有丝分裂的活性;相反,TR3抑制p300诱导的细胞增殖,并且在9-cis RA作用下;TR3与RXRa一起转运到线粒体诱导细胞凋亡。本文研究不仅探讨了p300和TR3调节RXRa乙酰化的不同机制,同时还揭示了孤儿受体在视黄素受体转录调控中的新作用。
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